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• W2017634593 abstract "Kinetic absorption spectroscopy at both room temperature and at 77° K. has been applied to the study of the action of tyrosinase on tyrosie and on compounds containing tyrosyl groups. Evidence is obtained that the oxidation of all susceptible substrates proceeds through the 3, 4-dihydroxyphenyl-alanine group (dopa) as an intermediate. Only in the case of tyrosine is there formed a typical hallochrome intermediate and, as the end product, a black, insoluble melanin pigment. The enzymatic of tyrosine is retarded by cystine and glycerol, but not by norleucine. Serum albumin is found to be completely refractory to tyrosinase and insulin is only slightly oxidized, while denatured pepsin is strongly affected. Partial hydrolysates of pepsin and insulin are profoundly oxidized by tyrosinase. The oxidation by tyrosinase of proteins and protein partial hydrolysates is characterized by an over-all increase in optical density, by a pronounced decrease in the ratio of maximum to minimum absorption and by the development of a shoulder in the 325 mμ region. Differences, in the oxidation of tyrosine and of proteins by tyrosinase are ascribed to the fact that some tyrosyl groups in proteins are refractory because they do not have free phenolic hydroxyl groups. Other differences are related to the fact that in proteins both the tyrosyl amino and carboxyl groups are usually combined in peptide bonds. Studies of the action of tyrosinase on certain synthetic derivatives of tyrosine are consistent with this interpretation. These derivatives included p-methoxytyrosine, which is refractory to tyrosinase, and tyrosine ethyl ester, N-formyl tyrosine, N-formyl tyrosine ethyl ester and glycyl-l-tyrosine which were readily oxidized. In the case of derivatives in which carboxyl or amino, or both, groups were combined, the action of tyrosinase was parallel in most respects to its action on proteins and protein partial hydrolysates. Les spectres de l'absorption cinétique à température de chambre comme à température de 77° K sont été appliqués au études de l'action de la tyrosinase sur la tyrosine et sur des composes lesquelles contiennent des groups de tyrosyl. Il a été prouvé que l'oxydation de tous les substrats susceptibles procède à travers le groupe de la 3, 4-dihydroxyl-phényl-alanine (dopa) comme intermédiaire. Seulement dans le cas de la tyrosine un intermédiaire typique de hallochrome est formé, et comme produit final un pigment noir, insoluble de mélanine. L'oxydation enzymatique de la tyrosine est retardée par la cystine et le glycerol, mais pas par la norleucine. L'albumine du sérum a été trouvé complètement réfractaire à la tyrosinase et l'insuline est seulement légèrement oxidée, pendant que la pepsine dénaturée est fortement attaquée. Les hydrolyses partiales de la pepsine et de l'insuline viennent profondement oxydés par la tyrosinase. L'oxydation des protéines et des résidus de l'hydrolyse partiale des protéines est caracterisée par l'augmentation générale de la densité optique, par un abaissement du rapport de l'absorption maximale et minimale, et par le développement d'une épaule dans la région de 325 mμ. Les différences de l'oxydation par la tyrosinase de la tyrosine et des autres protéines sont dûs au fait que quelques groupes de tyrosyl dans les protéines sont réfractaires parce qu'elles ne contiennent pas des groupes de phénol-hydroxyl libres. D'autres différences ont rapport avec le fait que dans les protéines les groupes tyrosyl, aminiques et carboxyliques sont usuellement combinées en liasion peptidiques. Des études de l'action de la tyrosinase sur certain dérivés synthétique de la tyrosine s'accordent avec cette interprétation. Ces dérivés includent la p-méthyltyrosine, laquelle est réfractaire à la tyrosinase, l'ester éthylique de la tyrosine, la N-formyltyrosine, l'ester éthylique de N-formyltyrosine, et la glycyl-l-tyrosine, lesquelles sont oxydées promptement. Dans le cas des dérivés dans lesquels les groupes carboxyliques, aminiques ou touts les deux sont combinés, l'action de la tyrosinase est paralléle dans la plupart des regards à son action sur les protéines ou sur les hydrolyses partiales des protéines. Die Einwirkung von Tyrosinase auf Tyrosine und aur Tyrosylgruppen enthaltende Verbindungen wurde mittels kinetischer Absorptionsspektroskopie bei Zimmertemperature sowie bei 77° K untersucht. Es wird gezeigt dass die Oxydation aller oxydierbaren Substrata durch die 3, 4-Dihydroxyl-phenylalanin-gruppe (Dopa) als Zwischenstufe vorgeht. Nur im Falle von Tyrosin ergibt sich ein typisches hallochromes Zwischenglied, und als Endprodukt ein schwarzes unlösbares Pigment, Melanin. Die enzymatische Oxydation des Tyrosins wird durch Cystin und Glycerin verzögert, aber nicht durch Norleucin. Serum-albumin wurde gegen Tyrosinase als vollkommen refraktär gefunden und Insulin wird nur in geringem Masse oxydiert, wogegen denaturiertes Pepsin sehr stark angegriffen wird. Produkte der teilweisen hydrolytischen Spaltung von Pepsin und Insulin werden durch Tyrosinase weitgehend oxydiert. Die Oxydation der Proteine und der hydrolytischen Spaltprodukte der Proteinstoffe von Tyrosinase ist charakteristert durch eine allgemeine Erhöhung der optischen Dichte, durch eine ausgesprochene Verringerung des Verhältnisses der maximalen zur minimalen Absorption und durch die Entwicklung einer Erhöhung im Bereich um 325 mμ. Unterschiede in der Oxydation des Tyrosins und der Proteine durch Tyrosinase werden der Tatsache zugeschrieben dass einige Tyrosyl-gruppen in den Proteinen refraktär sind, da sie keine freie phenolische Hydroxy-gruppen besitzen. Andere Unterschiede werden der Tatsache zugeschrieben dass in Proteinen die Tyrosylaminosowie die Carboxyl-gruppen gewöhnlich in peptische Verbindungen verbunden sind. Studien der Einwirkung von Tyrosinase auf bestimmte synthetische Derivate des Tyrosins sind mit dieser Interpretation im Einklang. Diese Derivative schliessen auch p-Methoxy-Tyrosin ein das gegen Tyrosinase refraktär ist, so wie Tyrosin-ethyl Ester, N-formyl-Tyrosin, N-formyl-tyrosin-ethylester und das Glycyl-l-Tyrosin, die mit Leichtigkeit oxydiert wurden. Im Falle von Derivaten bei welchen die Carboxyl- oder Amino- oder beide Gruppen verbunden waren, war die Wirkung der Tyrosinase in den meisten Fällen parallel zu ihrer Wirkung auf Proteine und die Spaltungsprodukte der teilweisen Hydrolyse derselben." @default.
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