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• W100240251 abstract "La Glucosidasa II (GII) cumple un rol fundamental en la biogenesis de glicoproteinas en el reticulo endoplasmico (RE). Es responsable por la remocion secuencial de los dos residuos de glucosa (Glc) mas internos del glicano (Glc3Man9GlcNAc2) transferido a los residuos de Asn en las glicoproteinas nacientes en la via secretoria. GII participa en los ciclos de Calnexina (CNX)/Calreticulina (CRT) ya que remueve el residuo de Glc agregado a intermediarios de plegamiento por la UDP-Glc:glicoproteina glucosiltransferasa (UGGT). La GII un es un heterodimero soluble del RE cuya subunidad α (GIIα) posee el sitio catalitico mientras que el rol de la subunidad β (GIIβ) es controvertido, si bien ha sido involucrada en la retencion en el RE de GII y en el plegamiento de GIIα. En esta tesis demostramos que en ausencia de GIIβ, la subunidad catalitica GIIα de la levadura de fision Schizosaccharomyces pombe (un organismo que posee un mecanismo de control de calidad de plegamiento de proteinas similar al presente en celulas de mamiferos) adopta una conformacion activa y es capaz de hidrolizar el analogo de sustrato p-nitrofenil-α-D-glucopiranosido. Sin embargo GIIβ es necesaria para la correcta localizacion de GII en el RE y para la deglucosilacion eficiente de los sustratos fisiologicos Glc2Man9GlcNAc2 y Glc1Man9GlcNAc2. El dominio homologo al dominio lectina del receptor de Manosa 6-fosfato presente en el C-terminal de GIIβ interacciona con manosas en las ramas B y/o C de los N-glicanos mediando la hidrolisis del sustrato por GIIα. Demostramos, tambien, que el dominio G2B del N-terminal de GIIβ es necesario para la interaccion GIIα-GIIβ. Por ultimo, demostramos que una reduccion en el contenido de manosas de los N-glicanos disminuyo significativamente la deglucosilacion in vivo mediada por GII pero no afecto la glucosilacion in vivo mediada por UGGT, favoreciendo la formacion de derivados monoglucosilados. Esto sugiere que GII funcionaria como un regulador de la permanencia en los ciclos de CNX/CRT de las glicoproteinas que se pliegan muy lentamente, y por lo tanto han sido demanosiladas, otorgando mas oportunidades de plegamiento a las proteinas antes de enviarlas a degradacion." @default.
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