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- W1034005790 abstract "Muitas das toxinas isoladas e estudadas em seus efeitos biologicos precisam ser reavaliadas a luz de metodologias otimizadas em HPLC e confirmadas por espectrometria de massas, devido a possivel presenca de algum componente nao estudado. No caso da serpente Bothrops marajoensis, sao valorizados os estudos sobre essa especie devido aos poucos trabalhos realizados, provavelmente por se tratar de uma especie restrita e rara encontrada na ilha de Marajo, no Para, e posteriormente em alguns locais litorâneos do Maranhao, aparentemente endemica. A reprodutibilidade da atividade biologica, atraves dos efeitos farmacologicos, so e possivel com a utilizacao de fracoes quimicamente homogeneas que mantenham a integridade da funcao biologica. No presente trabalho, foi purificada uma nova serinoprotease TLBm, com atividade trombina like em um unico passo cromatografico em um sistema de HPLC de fase reversa, com um alto grau de pureza e homogeneidade molecular, sem perdada atividade biologica. A nova serinoprotease foi caracterizada fisico-quimicamente, revelando uma massa molecular de 33332,5 Da por Espectrometria de Massa (MALDI-Tof). Por outro lado, mostrou uma atividade proteolitica perante o substrato cromogenico DL-BA?NA, assim como foi capaz de evidenciar uma atividade fibrinogenolitica frente ao fibrinogenio bovino e hidrolisar a cadeia alfa (a) e beta (s), comportando-se como uma trombina like tipo A e B. Os estudos da atividade cinetica mostraram que a serinoprotease com atividade trombina like possui um comportamento michaeliano frente ao substrato DL-BA?NA, registrando as constantes cineticas de Vmax = 2,3x10-1 nmoles p-NA/Lt/min e o KM = 0,52x10-1M. Os estudos do efeito da temperatura sobre a atividade catalitica revelaram que a serinoprotease TLBm apresenta uma otima atividade em torno de 38oC e um pH de 8,0. Para confirmar o carater trombina like da TLBm, esta foi inibida pela acao do fenilmetilsulfonil fluoreto (PMSF) e outros inibidores, atraves dos quais a atividade foi reduzida em mais de 50% (69,89±1,5 %). A analise de composicao de aminoacidos mostrou que a serinoprotease TLBm trata-se de uma proteina de carater acido ao apresentar um elevado numero de aminoacidos acidos, assim como uma boa quantidade de aminoacidos hidrofobicos, o que garante a estabilidade conformacional da proteina. A presenca de 12 cisteinas sugere a possivel presenca de 6 pontes dissulfeto. A sequencia N-terminal da serinoprotease com atividade trombina like TLBm mostrou um alto grau de homologia sequencial (55,9 a 79,4 %). No entanto, existem algumas substituicoes nos aminoacidos (S)12?(H)12 e (V)15?(L)15, os quais poderiam estar relacionados a diferenca na atividade biologica estudada aqui ou em outras atividades, o que faria da TLBm uma serinoprotease particular. Com relacao ao estudo das atividades biologicas, a TLBm mostrou-se desprovida de atividade hemorragica, o que e caracteristico desta familia de proteinas e reforca a afirmacao de esta ser uma serinoprotease. A TLBm apresentou tambem baixa capacidade inflamatoria (edematogenica) e uma alta concentracao na letalidade (DL50) intracerebroventricular (i.c.v), evidenciando que a toxina nao contribui significativamente com a letalidade do veneno total. A serinoprotease com atividade trombina like TLBm tem a propriedade de induzir a agregacao plaquetaria em plasma rico em plaquetas (PRP) e esse efeito e inibido na presenca do PMSF Abstract" @default.
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