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- W107944772 abstract "La maladie de Huntington (MH) resulte d’une expansion de glutamines dans la proteine huntingtine. Cette mutation lui confere de nouvelles proprietes, dont celle de s’agreger et de produire une neurodegenerescence, qui malgre l’expression ubiquitaire de la huntingtine mutee, est specifique du striatum. Cependant, les mecanismes moleculaires a l’origine de l’agregation polyQ sont inconnus et le lien entre agregation et toxicite reste largement debattu. L’objectif de ce travail a consiste a etudier la modulation de l’agregation des proteines a expansion de polyglutamine. Nous avons demontre premierement que l’agregation des proteines a expansion polyQ est modulee de maniere dramatique par l’environnement cellulaire (Rousseau et al. , 2004), ce qui suggere l’existence de facteurs cellulaires modulant l’agregation des polyQ dans les differents compartiments cellulaires. Chez la levure, la proteine HSP104 est le seul facteur connu dont la presence est indispensable a l’agregation polyQ. Bien qu’a ce jour aucun orthologue ne soit identifie chez les eucaryotes superieurs, nous avons developpe un crible genetique chez la levure afin d’isoler des analogues fonctionnels de la proteine Hsp104. Nous avons ensuite etudie le role de la region polyproline de la huntingtine, adjacente a la region polyQ, dans la modulation de l’agregation polyQ. J’ai pu montrer que la region riche en prolines influence le nombre et la morphologie des agregats selon la presence ou l’absence d’Hsp104 et demasque des proprietes toxiques de la proteine selon le contexte cellulaire (Dehay et al. , 2006). Ces travaux mettent en evidence un role cle de la region riche en prolines comme modulateur en cis de la toxicite des agregats de huntingtine et permettent d’ameliorer la comprehension de la formation et la toxicite des agregats." @default.
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