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- W108232670 abstract "Le depliement thermique et chimique est raisonnablement compris, mais pas les effets destabilisants de la pression. Dans une tentative de caracterisation des facteurs a la base des effets de la pression sur les proteines, nous avons etudie le depliement sous pression d'une proteine modulaire, le domaine ankyrine du recepteur Notch (Nank1-7*), ainsi que plusieurs mutants en nombre de motifs. Nos experiences montrent un depliement a deux etats sous pression. La dependance a la temperature des sauts de pression a montre qu'a faibles temperatures l'ensemble d'etat de transition(TSE) est proche en volume de l'etat replie alors que son energie est proche de celle de l'etat deplie,ce qui est significatif d'une deshydratation importante de la barriere energetique, et a montre que l'augmentation de la temperature conduit a un TSE plus grand en volume que l'etat replie. Ce comportement revele une grande plasticite du TSE de Nank1-7*. L'etude des mutants (deletion demotifs) nous a montre que le ΔV n'est determine ni par l'hydratation des liaisons peptidiques ni par l'hydratation differentielle des acides amines, mais par l'existence de vides internes exclus du solvant. Seule une petite fraction des cavites est determinante pour le ΔV, celles qui ne sont pas significativement solvatees dans les coeurs hydrophobes. Finalement, nous avons determine que le TSE possede meme des cavites plus grandes, et nous emettons l'hypothese que l'energetique et la dynamique contribuent aux effets de la pression sur les proteines." @default.
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