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- W130523323 abstract "The kinetic of thermal deactivation of CMC-ase activity of A. niger, locally isolated, was studied. The enzyme was found to be more stable in temperatures below 40 °C. The rates of activity decay were significant at high temperatures and can be described as a first-order kinetic model. Deactivation rate constants (Kd) were determined at different temperatures (30, 40, 55 and 65°C). Kd value for CMC-ase activity decay at 65°C was 28 times higher than its value at 30 °C. An Arrhenius type temperature dependence of Kd was found, and the activation energy (Ea) of the thermal deactivation was calculated to be 8400 cal/mole. Thermodynamic quantities (ΔH) and (ΔS) for deactivation process were 7700 and 11.9 cal/mole, respectively. The change of two kinetic parameters, i.e. Vmax and Km under deactivation conditions, was discussed. Die Kinetik der thermalen Deaktivierung von CMC-ase Aktivität von A. niger (Lokalisolation) wird untersucht. Das Enzym ist stabiler bei Temperaturen unterhalb 40 °C. Die Abnahme der Aktivität war bei höheren Temperaturen signifikant und kann als ein kinetisches Modell erster Ordnung beschrieben werden. Die Deaktivierungskonstante (Kd) wurde bei verschiedenen Temperaturen bestimmt (30 °C, 40 °C, 55 °C, 65 °C). Der Kd-Wert für die Aktivitätsabnahme bei 65 °C war 28mal höher als bei 30 °C. Es wurde eine Temperaturabhängigkeit von Kd nach dem Arrhenius-Typ gefunden. Die Aktivierungsenergie (Ea) der thermalen Deaktivierung wurde mit 8400cal/mol bestimmt. Die thermodynamischen Quantitäten ΔH und ΔS für den Deaktivierungsprozeß betrugen jeweils 7700 und 11,9 cal/mol. Die Veränderung 2 kinetischer Parameter i.e. Vmax und Km unter Deaktivierungsbedingungen wurden diskutiert." @default.
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