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- W137362649 abstract "Streptococcus pneumoniae est un pathogene majeur chez l'homme, responsable d'otites severes, de pneumonies, de bacteriemies et de meningites. C'est une cause majeure de mortalite et de morbidite, essentiellement chez les enfants et les personnes âgees. Il a ete recemment decouvert que certaines souches virulentes de S. pneumoniae portent a leur surface des pili, consideres comme un important facteur de virulence. Cependant, contrairement aux bacteries a Gram-negatif, peu de choses sont connues sur la structure des pili des bacteries a Gram-positif. Les genes requis pour la production des pili chez S. pneumoniae sont localises sur un ilot de pathogenicite et codent pour 3 sortases (SrtC-1, SrtC-2, SrtC-3) et 3 proteines structurales (RrgB, qui forme le corps du pilus, RrgA et RrgC). Celles-ci contiennent un motif LPXTG, motif de reconnaissance des enzymes sortases. Dans ce travail, nous apportons de nouvelles informations structurale, biochimique et microbiologique sur le mecanisme de formation du pilus par (1) une reconstitution du corps de la fibre in vitro apres avoir identifie SrtC-1 comme etant la principale pilus-polymerase; (2) une etude de microscopie electronique montrant que les fibres produites in vitro mimaient structuralement les pili ; (3) une etude in vivo confirmant les resultats obtenus in vitro; (4) la resolution de la structure par cristallographie aux rayons X de SrtC-1 et SrtC-3 qui revele un site actif dont l'acces est controle par un couvercle flexible, contrairement aux sortases non impliquees dans la biogenese de pili. Ces observations suggerent que la specificite de substrat est dictee par une reconnaissance de surface couplee a une ouverture du couvercle. Dans un second temps, nous avons caracterise la region du site actif de SrtC-1 : la triade catalytique mais aussi les deux residus du couvercle qui s'ancrent dans le site actif. L'identification de residus cles dans l'activite sortasique aussi bien que dans la stabilisation structurale a ete ainsi mis en evidence." @default.
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