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• W1482227171 abstract "Differential absorbance and fluorescence spectrophotometry have been performed on glycogen phosphorylase b from rabbit muscle under various conditions: change in temperature, pH or effector concentrations. A differential absorbance spectrum associated with the dimer-tetramer conversion has been obtained in the 310 nm – 380 nm region. It has been quantitatively correlated with the amount of tetramer present and the kinetic constants of the dimer-tetramer equilibrium have been obtained. In the wavelength interval 250–300 nm, spectral changes present in the dimer have been detected. Temperature induces a characteristic difference spectrum. pH does also affect the same spectral region. This difference spectrum can be used for relaxation studies. Changes in fluorescence emission or excitation and of absorbance have been detected when 5′AMP or glucose-6-phosphate are added. It is shown that some of these effects are directly proportional to the saturation function of the protein by the ligand. Weak activators like 2-amino-purine-riboside-5′-monophosphate of 6-mercaptopurine-riboside-5′-phosphate display also characteristic differential spectra when bound to this enzyme. It is shown also that these effects reflect the binding of the ligand on phosphorylase b. Les propriétés spectrales de la glycogène phosphorylase b du muscle de lapin (E.C.2.4.1.1.) ont été étudiées par mesure d'absorption et de fluorescence. Les variations spectrales ont été étudiées lorsque la température, le pH et la concentration de plusieurs effecteurs de cette enzyme sont changés. Un spectre différentiel d'absorption, proche de celui rapporté par Bresler et Firsov, a été obtenu dans la région 310–380 nm. On a montré que l'on peut corréler ce spectre quantitativement avec la quantité de tétramère présente dans la préparation. Les constantes cinétiques de cet équilibre très lent ont été déterminées. Dans la région comprise entre 250 et 300 nm, nous avons détecté différents effets spectraux présents dans l'enzyme dimérique par absorption et fluorescence. La variation de température provoque un changement de spectre caractéristique qui peut être utilisé pour les études de relaxation. Le pH induit aussi des variations dans la même zone spectrale. Des changements dans les spectres d'excitation ou d'émission de fluorescence ou dans le spectre différentiel d'absorption ont été obtenus lorsque le 5′ AMP ou le glucose-6-phosphate sont ajoutés à l'enzyme. Certains de ces effets reflètent directement la fonction de saturation de l'enzyme par l'effecteur. Des activateurs plus faibles, comme le 2-aminopurine-riboside-5′-phosphate ou le 6-mercaptopurine-riboside-5′-phosphate montrent, de même, des modifications spectrales lorsqu'ils sont fixés à l'enzyme. Là encore, ces effets peuvent être utilisés dans les expériences de cinétique rapide et ils reflètent directement la quantité d'activateur fixé à l'enzyme." @default.
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