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- W1569164778 abstract "Ziel dieser Arbeit war die Uberproduktion und die funktionelle Charakterisierung von funf Enzymen des Biosynthesewegs von dTDP- L -Mycarose, einer Hexose-Komponente des Makrolidantibiotikums Erythromycin A. Die an der Biosynthese der dTDP- L -Mycarose des Erythromycin A-Produzenten Sac. erythraea NRRL 2338 beteiligten EryB-Proteine sowie einige der entsprechenden Dnm-Proteine aus dem Daunorubicin-Produzenten S. peucetius DSM 40754 wurden als losliche native Proteine und/oder als His-tag-Fusionsproteine in E.coli und/oder in S.lividans produziert: EryBII (dTDP-2,6-Didesoxy-4-ketohexose 2,3-Reduktase), EryBIII (dTDP-2,6-Didesoxy-4-ketohexose 3- C -Methyltransferase), EryBIV (dTDP-2,6-Didesoxy-3-methyl-4-ketohexose 4-Reduktase), EryBVI, DnmT (dTDP-6-Desoxy-4-ketohexose 2,3-Dehydratase) und DnmU (dTDP-(2),6-Desoxy-4-ketohexose (3),5-Epimerase). Die Expressionsbedingungen wurden fur jedes Gen individuell optimiert. Fur die Genexpression in Streptomyceten wurden neue E.coli /Streptomyceten Shuttle-Vektoren konstruiert. In vitro Untersuchungen der enzymatischen Funktionen der an der dTDP- L -Mycarose-Biosynthese beteiligten Proteine lieferten weder Zwischenprodukte des Biosynthesewegs noch dTDP- L -Mycarose selbst. Das Protein DnmU aus S. peucetius wurde in Enzymtestansatzen als dTDP-6-Desoxy-4-keto-d-Glucose 3,5-Epimerase identifiziert. Das zu eryBVI homologe Gen tylCVI aus S. fradiae T59-235 wurde identifiziert, kloniert und sequenziert. Auserdem wurde das Gen midL aus S. mycarofaciens ATCC 21454 sequenziert. Die beiden abgeleiteten Genprodukte TylCVI und MidL besitzen 53,9% Sequenzidentitat zueinander. EryBVI, TylCVI und MidL gehoren zur Familie der Hexose 2,3-Dehydratasen Mutanten von Sac. erythraea mit Defekten in den Genen eryBII , eryBIII , eryBIV , eryBVI bzw. eryBVII wurden zu Komplementationsversuchen verwendet. Alle mit His-tag fusionierten EryB-Proteine waren in vivo aktiv. DnmU und EryBVII besitzen identische Enzymfunktionen. DnmT aus S. peucetius , TylCVI aus S. fradiae und MidL aus S. mycarofaciens besitzen die gleiche enzymatische Funktion wie die 2,3-Dehydratase EryBVI." @default.
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