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- W1570753947 abstract "Salmonella enterica en una especie de bacterias patogenas que pueden producir gastroenteritis o enfermedades sistemicas. Salmonella posee dos sistemas de secrecion de tipo III (SST3) relacionados con la virulencia, que son elementos claves en la interaccion con la celula hospedadora. Estos sistemas median la translocacion de proteinas efectoras al citosol de la celula hospedadora donde pueden alte rar las rutas de senalizacion y manipular las funciones celulares. Sin embargo, se desconoce el papel especifico de muchos de estos efectores. SlrP es un efector de Salmonella enterica que puede ser translocado por los dos SST3 de esta bacteria y del que no se conocia su funcion en el momento de iniciar este estudio. Por tanto, nos planteamos como objetivo realizar un analisis funcional de SlrP en la interaccion con la celula hospedadora.A traves de un escrutinio genetico se identificaron dos proteinas humanas que interaccionaban con SlrP: la tiorredoxina citosolica (Trx) y ERdj3. La primera es una proteina que protege a la celula del dano oxidativo, mientras que la segunda es una chaperona localizada en el reticulo endoplasmico. Ambas interacciones se confirmaron por diversos metodos independientes. Experimentos in vitro, demostraron que SlrP tenia actividad ligasa de ubiquitina y era capaz de usar Trx como sustrato. En cultivos celulares que expresaban SlrP de forma constitutiva se observo un descenso en la actividad reductora de Trx y un aumento en la muerte celular. Ambos efectos se observaron tambien en cultivos de celulas epiteliales humanas infectadas con Salmonella.Por otro lado, se demostro que el dominio II de ERdj3 era imprescindible para la interaccion con SlrP y que la presencia de SlrP impedia la union de la chaperona a un sustrato desnaturalizado. Ademas, mediante microscopia confocal y fraccionamiento celular, se demostro que SlrP se localiza parcialmente en el reticulo endoplasmico de celulas HeLa transfectadas.Todos estos datos sugieren que SlrP podria favorecer la muerte de la celula hospedadora a traves de la modulacion de la funcion de dos proteinas dianas, de forma independiente: Trx en el citosol y ERdj3 en el reticulo endoplasmico. La ultima parte de la Tesis consistio en un analisis estructural, mediante cristalografia de rayos X de SlrP en complejo con Trx. Se obtuvieron cristales del complejo que difractaron a 3,5 A de resolucion con objeto de resolver la estructura del complejo. El analisis se baso, parcialmente, en las estructuras conocidas de efectores de la misma familia de SlrP y de la Trx humana." @default.
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