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• W157658707 abstract "La identificacion de oligomeros formados por varios protomeros en la membrana plasmatica es esencial para decodificar las propiedades de las redes moleculares que controlan la comunicacion intercelular. En este estudio se combinan las tecnicas de BRET (bioluminescense resonance energy transfer) y FRET (fluorescence resonance energy transfer) en una nueva tecnica denominada SRET (sequential BRET-FRET), que permite la identificacion de heteromeros formados por tres proteinas diferentes. Con la tecnica de SRET y tambien con la combinacion de las tecnicas de BRET i complementacion bimolecular (BiFC) se han identificado heteromeros de receptores de cannabinoides CB1, de dopamina D2 y de adenosina A2A en celulas vivas. El SRET y el BRET con BiFC son dos tecnicas muy valiosas para identificar complejos heteromericos de mas de dos receptores de neurotransmisores, que va a permitir entender mejor la integracion de las senales a nivel molecular. Los heteromeros de receptores acoplados a proteina G (GPCR) son complejos macromoleculares con caracteristicas funcionales propias, diferentes de las de los receptores individuales. Se sabe muy poco sobre la estructura cuaternaria de los heteromeros de GPCR, responsable de las caracteristicas funcionales propias de estos complejos. En este estudio, se muestra, por primera vez, una clara evidencia del papel de las interacciones electrostaticas en la formacion de la estructura cuaternaria de los heteromeros entre los receptores A2A de adenosina, D2 de dopamina y CB1 de cannabinoides. Estos resultados nos permiten proponer el primer modelo de estructura cuaternaria de heteromultimeros de receptores. La proteina de union de calcio, calmodulina (CaM), es capaz de unirse a la porcion N-terminal del largo tercer bucle intracelular del receptor D2 de dopamina, en un epitopo rico en argininas que tambien se encuentra implicado en la union a la proteina Gi/o y al receptor de adenosina A2A, en la formacion del heteromero A2A-D2. En este estudio, se muestran evidencias de la interaccion de la calmodulina con el receptor A2A y de la formacion de oligomeros de receptores A2A-CaM-D2. Por otro lado, se han detectado cambios conformacionales en el oligomero de receptores A2A-CaM-D2 inducidos por calcio y se ha visto que el calcio modula de forma selectiva la senalizacion via MAPK de los receptores A2A y D2 en el heteromero A2A-D2. Estos resultados pueden tener implicaciones en desordenes de los ganglios basales debido a que los heteromeros de receptores A2A-D2 estan siendo considerados como objetivo en el desarrollo de agentes antiparkinsonianos. Por otro lado, en este estudio se describe un nuevo mecanismo mediante el cual la cocaina modula la funcion de los receptores D1 de dopamina. Por primera vez, se demustra la capacidad de los receptores sigma-1 para heteromerizar con homomeros de receptores D1 de dopamina en celulas vivas. De acuerdo con una interaccion molecular entre ambos receptores, la coexpresion de los receptores sigma-1 y dopamina D1 provoca una alteracion de la distribucion subcelular del receptor sigma-1 que se ve potenciada con la cocaina. La union de la cocaina a los receptores sigma-1 provoca cambios estructurales en el heteromero y aumenta fuertemente la produccion de AMPc inducida por los agonistas del receptor D1. Este efecto es debido al receptor sigma-1, ya que no se observa en celulas tratadas con ARNi para el receptor sigma-1 o en ratones KO para el receptor sigma-1. En conjunto, estos resultados demuestran que la cocaina puede ser capaz de modular la transmision dopaminergica mediada por el receptor D1, mediante la interaccion con una de sus proteinas de union, el receptor sigma-1. Estos resultados introducen una nueva perspectiva para entender las bases moleculares de la adiccion a cocaina." @default.
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