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- W1586672775 abstract "5-Dehydroquinase, an enzyme that catalyzes the conversion of 5-dehydroquinic acid to 5-dehydroshikimic acid through removal of a molecule of water, has been extracted from E. coli and partially purified. The reaction apparently involves a single enzyme and has no demonstrable cofactor requirement. The activity of the enzyme is readily measured by virtue of the absorption peak of 5-dehydroshikimic acid at 234 mμ. The reaction is reversible, with an equilibrium constant of 15. Certain properties of the enzyme are described. La 5-déhydroquinase, enzyme qui catalyse la transformation de l'acide 5-déhydroquinique en acide 5-déhydroschikimique avec départ d'une molécule d'eau, a été extraite d'E. coli et partiellement purifiée. La réaction met apparemment en jeu un seul enzyme et ne nécessite pas de cofacteur. L'activité de l'enzyme est aisément déterminée grâce au maximum d'absorption de l'acide 5-déhydroshikimique à 234 mμ. La réaction est réversible, la constante d'équilibre étant égale à 15. Certaines propriétés de l'enzyme sont décrites. 5-Dehydrochinase, ein Enzym, welches die Umwandlung der 5-Dehydrochinasäure zu 5-Dehydroshikimisäure durch Entfernung eines Moleküls Wasser katalysiert, wurde extrahiert aus E. coli und teilweise gereinigt. Die Reacktion beruht warscheinlich auf einem einzigen Enzym und hat keinen demonstrierbaren Cofaktor. die Aktivität des Enzymes ist leicht zu messen mit Hilfe der Absorptionsgipfel der 5-Dehydroshikimisäure bei 234 mμ. Die Reaktion ist reversibel mit einer Gleichgewichtskonstanten von 15. Gewisse Eigenschaften des Enzyms werden beschrieben." @default.
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