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• W1858052973 abstract "Morphologie und Dynamik der Mitochondrien spielen eine wichtige Rolle fur die Vererbung der Organellen und die korrekte Ausubung ihrer physiologischen Pflichten. Uber die molekularen Mechanismen, die der Gestaltgebung und Dynamik der Mitochondrien zugrunde liegen, ist relativ wenig bekannt. In der Backerhefe Saccharomyces cerevisiae als Modellorganismus wurden einige Proteine identifiziert – das Verstandnis vieler Prozesse, wie z. B. Fusion, Teilung und Bewegung der Mitochondrien, stellt jedoch nach wie vor eine Herausforderung fur die zellbiologische Forschung dar.Im ersten Teil der vorliegenden Arbeit wurde ein innovativer Ansatz verfolgt, um neue mitochondriale Morphologiekomponenten in S. cerevisiae zu identifizieren. Dabei wurde eine Stammsammlung verwendet, die Deletionsmutanten samtlicher nicht-essentieller Hefegene enthalt. Diese Stamme wurden systematisch durch Fluoreszenzmikroskopie nach Mutanten durchsucht, die eine veranderte mitochondriale Morphologie aufweisen. Dadurch konnte die Anzahl der bekannten Proteine, die einen Einfluss auf die mitochondriale Morphogenese besitzen, von bis dato neun auf 24 erhoht werden. Funf der neuen Komponenten, von denen zehn bislang ganzlich uncharakterisiert waren, wurden im Rahmen der vorliegenden Arbeit entdeckt. Fur eine eingehende Analyse im zweiten Teil der vorliegenden Arbeit, wurden die beiden neuentdeckten Proteine Mdm31 und Mdm32 ausgewahlt. Diese beiden Proteine sind Mitglieder einer neuen Proteinfamilie und liegen als hohermolekulare Proteinkomplexe in der mitochondrialen Innenmembran vor, die transient miteinander interagieren. Die Topologie von Mdm31 und Mdm32, deren Hauptteil im Intermembranraum liegt, ist ein Hinweis auf eine mogliche Kooperation der beiden Proteine mit Komponenten der mitochondrialen Ausenmembran. Deletionsmutanten von MDM31 und MDM32 weisen spharische Riesenmitochondrien auf, deren Motilitat drastisch reduziert ist. Durch diesen Motilitatsdefekt kommt es zu einem verringerten Transport der Mitochondrien in die Tochterzellen bei der Zytokinese. Daruber hinaus ist das mitochondriale Genom in Δmdm31- und Δmdm32-Stammen instabil und geht nach langerem Wachstum auf fermentierbaren Kohlenstoffquellen in einem Teil der Zellen verloren. Ferner ist die Struktur der Nukleoide, in denen die mitochondriale DNA verpackt ist, in diesen Stammen verandert. Wahrend man in Wildtyp-Zellen 10-15 Nukleoide beobachtet, weisen die Mitochondrien der Deletionsstamme ein oder zwei riesige diffuse DNA-Stukturen auf. Diese strukturellen Veranderungen der Mitochondrien und das Verhalten des mitochondrialen Genoms in den Δmdm31- und Δmdm32-Deletionsmutanten weisen Ahnlichkeiten zu Zellen auf, denen die Ausenmembranproteine Mmm1, Mdm10, Mdm12 oder Mmm2 fehlen. Die Deletion von MDM31 oder MDM32 in Kombination mit MMM1, MDM10, MDM12 oder MMM2 ist synthetisch letal, d. h. die Doppelmutanten sind nicht lebensfahig. Dies ist ein Hinweis darauf, dass die beteiligten Komponenten eine Funktion in demselben zellularen Prozess spielen. Wahrscheinlich fuhrt die Addition der Effekte, die die Einzeldeletionen auf die Struktur und Motilitat der Mitochondrien haben, zur kompletten Hemmung der Vererbung der Organellen. Damit sind Mdm31 und Mdm32 die ersten mitochondrialen Innenmembranproteine, fur die ein funktioneller Zusammenhang mit Komponenten der mitochondrialen Ausenmembran bei der Vererbung und strukturellen Integritat der Mitochondrien gezeigt werden konnte. Ferner sind sie die ersten Proteine der mitochondrialen Innenmembran, die Einfluss auf die Struktur und Stabilitat des mitochondrialen Genoms nehmen." @default.
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