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- W1873444328 abstract "Die wachsende Menge an experimentell aufgeklarten Protein-Protein-Komplexen oder allgemeiner: Protein-Ligand-Komplexen, erlaubt das immer genauere Studium von biomolekularen Wechselwirkungen. Eine Teilmenge der existierenden Wechselwirkungen bilden die fur die adaptive Immunantworten wichtigen Antigen-Antikorper-Wechselwirkungen. Die chemischen Gruppen an der Oberflache der Antigene entscheiden uber die spezifischen Wechselwirkungen mit Antikorpern, und werden als antigene Determinanten oder Epitope bezeichnet. Die dazu komplementaren Bindestellen auf den Antikorpern werden als Paratope bezeichnet. Haufig verwendet man den Begriff „Epitop“ allgemein fur Molekulteile, die spezifisch erkannt werden. Die Spezifitat der Epitope wird sowohl durch die geometrische Anordnung als auch durch die chemische Konfiguration der monomeren Gruppen bestimmt. Mimotope sind synthetisch hergestellte Proteine, die die strukturellen Erkennungsmerkmale der Epitope nachahmen und somit z.B. eine definierte Immunantwort auslosen konnen.Beispielsweise ist es nun moglich, Epitope bis zur atomaren Auflosung zu identifizieren und nach ahnlichen Strukturmotiven auf anderen Proteinstrukturen zu suchen. Diese Art des Strukturvergleichs eroffnet interessante Anwendungen: Epitope lassen sich ggf. auf andere Tragermolekule transplantieren, oder es konnten Kreuzreaktivitaten vorhergesagt werden. Entscheidend fur diese Ansatze ist die Verfugbarkeit einer Methode, mit der sich Strukturmotive schnell und genau vergleichen lassen. Die Entwicklung einer solchen Methode (EpitopeMatch) ist das Ziel dieser Promotionsarbeit. Im Einzelnen soll EpitopeMatch folgende Eigenschaften besitzen:• Einbeziehung geometrischer und chemischer Ahnlichkeit.• Flexible Definition von i. Allg. diskontinuierlichen Epitopen auf der Grundlage bekannter Komplexstrukturen.• Effiziente Suche auf grosen Strukturdatenbanken.• Moglichkeit der Transplantation vollstandiger Epitope.• Verknupfung der Fundstellen mit funktionellen biologischen Daten." @default.
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