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- W1878721696 abstract "Nous avons etudie les aspects structuraux et fonctionnels de deux poly(U) polymerases (PUPs) afin de mieux comprendre le fonctionnement de ces enzymes: l’enzyme Cid1 PUP de Schizosaccharomyces pombe et l’enzyme RET1 de Trypanosome brucei. Ces proteines sont impliquees dans la polyuridylation de plusieurs types d’ARNs comme les ARNms ou les ARNgs. Nous avons determine la structure atomique par cristallographie aux rayons X de l’enzyme Cid1 liee a son substrat UTP, un UTP non hydrolysable et un pseudo-produit ApU qui correspondrait a la premiere etape de l’uridylation d’un ARNm polyadenyle. Recemment, nous avons obtenu des cristaux contenant un fragment fonctionnel de la proteine RET1 et la resolution de la structure est la prochaine etape. Nos etudes fournissent une vision atomique de la selectivite envers l’UTP ainsi que la reconnaissance de l’ARN par les enzymes impliquees dans la polyuridylation en detaillant les mecanismes moleculaires de cette famille d’enzymes et de leurs complexes." @default.
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