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- W1897851806 abstract "Die Biogenese von Mitochondrien erfordert den Eintransport cytosolischsynthetisierter Vorstufenproteine uber die mitochondriale Ausenmembran.Der TOM-Komplex in der Ausenmembran erkennt die in die Mitochondrienzu importierenden Vorstufenproteine, bindet sie, ermoglicht den Transfervon zumindest Teilen davon uber die mitochondriale Ausenmembran unddie Integration von Membranproteinen in die Ausenmembran. Auf derGrundlage bestehender Untersuchungen des TOM-Holo-Komplexes wurdenin dieser Arbeit verschiedene Subkomplexe des TOM-Komplexes ausNeurospora crassa isoliert, biochemisch und biophysikalisch charakterisiert.Zudem wurde eine neue Komponente des TOM-Komplexes identifiziert:Tom5, eine kleine Komponente von etwa 5 kDa mit Sequenzhomologie zuTom5 von Saccharomces cerevisiae.Der in dieser Arbeit isolierte TOM-Core-Komplex besteht aus den Protein-untereinheitenTom40, Tom22, Tom7, Tom6 und Tom5; gegenuber demTOM-Holo-Komplex fehlen ihm die Rezeptorkomponenten Tom70 undTom20. Der TOM-Core-Komplex weist eine Molekulmasse von ca. 400 kDaund eine Stochimetrie der Komponenten Tom40 : Tom22 : Tom7 : Tom6 von8 : 4 : 2 : 1-2 auf. Er kann in vitro prasequenzabhangig bis zu 8 Vorstufen-proteinepro Komplex binden. Elektronenmikroskopische Bilder des TOM-Core-Komplexes zeigen eine symmetrische Doppelringstruktur mit zweidurchgehenden Poren von etwa 2,1 nm Durchmesser. Der TOM-Core-Komplexbildet in Ubereinstimmung damit Kanale mit zwei Leitfahigkeits-niveaus,die zwei Poren entsprechen. Die Bevorzugung von Kationen und dieEigenschaft, durch mitochondriale, positiv geladene Prapeptide selektiv undspezifisch inhibiert zu werden, belegen die Rolle des TOM-Core-Komplexesbei der Proteintranslokation.TOM-Core-Komplex, dessen hydrophile Domanen von Tom22 und denkleinen Toms durch limitierte Proteolyse weitgehend abgedaut wurden,zeigte in den durchgefuhrten Untersuchungen nahezu identische Binde-,Kanal- und Struktureigenschaften wie der unbehandelte Core-Komplex. DieGrundstruktur der Proteintranslokase der mitochondrialen Ausenmembran Zusammenfassung- 132 -kann somit hinreichend durch Tom40 und die membrandurchspannendenDomanen von Tom22, Tom7, Tom6 und Tom5 stabil gebildet werden.Weiterfuhrende Experimente mit isoliertem Tom40 bestatigten dies. So bildetisoliertes Tom40 oligomere Strukturen mit einer mittleren Molekulmasse vonca. 350 kDa. Tom40 zeigte sich in Transmissions-EM-Bildern uberwiegendals Einlochpartikel. In Ubereinstimmung hiermit weisen die vom Tom40-Komplex gebildeten Kanale eine Leitfahigkeit von nur der Halfte derLeitfahigkeit des TOM-Core-Komplexes mit zwei Poren auf.Ein kleiner Teil des isolierten Tom40 bildet Zweilochpartikel. Tom40 ist alsoin der Lage, die Grundstruktur des TOM-Komplexes zu bilden, wie sie fur denTOM-Core-Komplex gefunden wurde.Infrarot- und Circulardichroismus-Spektren von isoliertem Tom40 fuhren zudem Schlus, das ein einzelnes Tom40-Protomer keinen Kanal mit β -Barrel-Strukturbilden kann, sondern das dazu mehrere Tom40 zusammenwirkenmussen." @default.
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