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• W1920005328 abstract "Gegenstand der vorliegenden Arbeit war die Identifizierung von Komponenten des zellularen, cytosolischen Protein Qualitatskontrollsystems in der Backerhefe S. cerevisiae. Der Begriff Protein Qualitatskontrolle (PQC) bezeichnet zellulare Prozesse, die die Faltung neusynthetisierter Proteine in ihre native, dreidimensionale Konformation uberwachen und entweder die Ruckfaltung mutierter Proteine oder deren Abbau vermitteln. Zentrale Komponenten der PQC in eukaryotischen Zellen sind die molekularen Chaperone und das Ubiquitin Proteasom System (UPS). Fur die Untersuchung der PQC in vivo, wurden faltungsdefekte DHFR Modellsubstrate generiert, die einem raschen, Proteasom abhangigen Abbau unterlagen. Die Analysen zeigten, dass die mutierten DHFR Varianten im Gegensatz zum Wildtyp-Protein in S. cerevisiae effizient ubiquityliert wurden. Diese Reaktion wird durch die Aktivitat der E2 Enzyme Ubc4 und Ubc5 vermittelt. Zusatzlich konnte beobachtet werden, dass die faltungsdefekten DHFR Modellsubstrate zur Bildung von Proteinaggregaten in Zellen tendieren. Um die Funktionen cytosolischer, molekularer Chaperone im Abbau falsch gefalteter Proteine zu untersuchen, wurde die Stabilitat der DHFR-Modellsubstrate in verschiedenen S. cerevisiae Stammen mit eingeschrankter Chaperon Funktion analysiert. Auf diese Weise konnte gezeigt werden, dass fur die effiziente Proteolyse der Modellsubstrate die Ssa Familie der Hsp70 Chaperone und die zugehorigen Cofaktoren Ydj1 und Fes1, sowie die Chaperone der Hsp90 Klasse benotigt werden. Hierbei ubernehmen die verschiedenen Chaperon-Klassen unterschiedliche Funktionen im Abbau der Modellsubstrate. Ssa1, Ydj1 und Fes1 bilden wahrscheinlich einen funktionellen Komplex, der moglicherweise an der Erkennung und Ubiquitylierung der Substrate beteiligt ist. Sie werden spezifisch fur den Abbau faltungsdefekter Proteine, nicht aber fur die Beseitigung anderer Substrate des Ubiquitin Proteasom Systems benotigt. Zusatzlich konnte hier eine verstarkte Aggregation der Modellsubstrate beobachtet werden. Im Gegensatz dazu konnte den Hsp90-Chaperonen eine Funktion beim Abbau ubiquitylierter Formen zugeschrieben werden. Moglicherweise werden diese Chaperone benotigt, um die Interaktion polyubiquitylierter Substrate mit dem Proteasom zu ermoglichen. Der Befund, dass auch andere ubiquitylierte Substrate in Abwesenheit funktioneller Hsp90-Chaperone stabilisiert sind, wahrend Ubiquitin-unabhangige Proteasomsubstrate weiterhin abgebaut werden, deutet ebenfalls auf eine solche Funktion hin. Es konnte auserdem gezeigt werden, dass in diesem Fall eine deutliche Akkumulation polyubiquitylierter Substrate in der Zelle vorliegt. Hingegen konnte hier keine verstarkte Aggregation der Modellsubstrate beobachtet werden." @default.
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