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- W1963368491 abstract "Zusammenfassung Der Gerinnungsfaktor XIIIa (FXIIIa) stabilisiert die bei der Blutgerinnung entstehenden Fibringerinnsel und erhöht deren Widerstandsfähigkeit gegenüber Fibrinolyse. Darüber hinaus ist FXIIIa an anderen (patho)physiologischen Vorgängen, z. B. Wundheilung und Arteriosklerose, beteiligt. Für die Aufklärung der verschiedenen FXIIIa-Funktionen einschließlich ihrer pharmakologischen Beeinflussung könnten selektive Hemmstoffe ein wertvolles Hilfsmittel sein. Diese Arbeit gibt einen überblick über zurzeit bekannte Hemmstoffe von FXIIIa. Analoga der natürlichen FXIIIa-Substrate – dazu gehören glutaminhaltige Peptide und kleinmolekulare substituierte Alkylamine – werden als kompetitive Substrate in das Fibrinnetz eingebaut und verhindern die Quervernetzung. Natürliche, direkte Hemmstoffe von Faktor XIIIa wurden aus einer Blutegelspezies und verschiedenen Mikroorganismen isoliert. Der wirksamste bekannte Hemmstoff ist das Peptid Tridegin mit effektiven Konzentrationen im nanomolaren Bereich. Synthetische, kleinmolekulare Hemmstoffe binden meist kovalent an die SH-Gruppe von Cys314 im aktiven Zentrum von FXIIIa. Neben den relativ unspezifischen SH-Reagenzien wurden Azolderivate bzw. Azoliumsalze und verwandte Verbindungen als spezifische FXIIIa-Hemmstoffe beschrieben. Tierexperimentelle Untersuchungen zeigten, dass in Gegenwart eines FXIIIa-Hemmstoffs die Thrombolyse mit einem Plasminogenaktivator effektiver wird." @default.
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