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- W1970096907 abstract "This ariiclc will address recent work on the physiological occurrence, biogenesis and metabolism of retinoic acid and summarize the data that retinoic acid is synthesized in situ in multiple tissues and cell types via enzymes or enzyme complexes that are distinct from the alcohol dehydrogenascs. There is now considerable evidence that retinoic acid is an activated metabolite of rctinol that supports the systemic functions of vitamin A in vivo. Many studies in vitro, for example, have shown that retinoic acid is the most potent naturally-occurring retinoid with an ED-50 in the range of 1 pM to 10 nM, depending on the assay system. This is below the tissue concentrations of retinoic acid which range from ≈ 20–600 nM. Retinoic acid synthesis from retinol in the dog kidney ceil line MDCK maintained in serum-free medium is inhibited by the prostanoid, PGE, and the phnrbol ester, TPA. In tissues, one pathway of retinoic acid synthesis begins with apo-CRBP stimulating retinyl ester hydrolysis by a microsomal, cholatc-independent retinyl ester hydrolasc to form holo-CRBP, The holo-CRBP itself is used as substrate by an NADP-dcpendent, microsomal retinol dchydrogenasc to generate retinal, which is converted into retinoic acid by a cylosolic NAD-dcpendcnt retinal dchydrogenasc. Therefore, cellular retinol-binding protein (CRBP) apparently has at least 2 functions in rctinoic acid synthesis: the apo form stimulates retinol mobilization from reiinyl ester stores: the holo form delivers the retinol via direct transfer to dehydrogenase(s). Retinoic acid is converted into a mixture of at least 4 metabolites by testes microsomes which migrate closely on reverse-phase HPLC with 4-hydroxyretinoic acid, and may be mistaken for either 4-hydroxy or 4-oxo-retinoic acid. More rigorous analysis, however, shows that only one of them is 4-hydroxyretinoic acid, and another is 18-hydroxyreiinoic acid. Two others remain unidentified. These metabolites are also formed in the presence of excess cellular retinoic acid-binding protein (CRABP). which increases the elimination half-life of rctinoic acid, but does not prevent rctinoic acid catabolism, suggesting that holo-CRABP may be a substrate lor rctinoic acid catabolism that modulates the steady-state concentrations of retinoic acid. Thus, both retinoid binding proteins, CRBP and CRABP, may each have direct roles as substrate in the biosynthesis and metabolism of rctinoic acid, respectively. Faits physiologiques, biosynthèse et métabolisme de l'acide rétinoïque: évidence des rôles de la CRBP et de la CRABP dans l'hémostase de l'acide rétinoïque. Des travaux récents sont présentés sur la biogénèse et le métabolisme de l'acide rétinoïque avec un résumé des données concernant la synthèse in situ de l'acide rétinoïque à l'intérieur de nombreux tissus et de nombreux types de cellules grâce à des enzymes ou des complexes enzymatiques distincts des alcool-deshydrogénases. Il existe aujourd'hui des arguments très solides en faveur du fait que l'acide rétinoïque est un métaholite activité du rétinol et qu'il est responsable des effets sysiémiques de la vitamine A in vivo. In vitro, diverses études ont montré par exemple que l'acide rétinoïque est le rétinoïde physiologique le plus puissant avec une DEsu située entre I pM et 10 nM selon les techniques de test. Ces valeurs sont inférieures aux concentrations tissulaires de l'acide rétinoïque qui se situe entre 20 et 600 nM environ. La synthèse de l'acide rélinoïque à partir du rétinol. réalisée sur la lignée cellulaire de rein de chien MDCK maintenue en milieu dépourvu de sérum, est inhibée par la prostaglandine PGE et le phorbol ester TPA. Á l'intérieur des tissus, l'une des voies de synthèse de l'acide rétinoïque débute avec l'apo-CRBP qui stimule l'hydrolyse du rétinyl ester par une rétinyl ester hydrolase microsomiale cholate- indépendante et forme de l' holo-CRBP. La holo-CRBP est elle-même utilisée comme substrat par une rétinol deshyarogénase microsomiale, NADP-dépendame pour générer du rétinol, lequel est converti en acide rétinoïque par une retinal deshydrogénase NAD-dépendante du cytosol. Ainsi, la CRBP assure apparemment au moins deux fonctions dans la synthèse de l'acide rélinoïque: sous la forme Apo, elle stimule la mobilisation du rétinol à partir des réserves de rétinyl ester; sous la forme Holo, elle présente le rétinol aux deshydrogénascs par transfert direct. L'acide rétinoïque est converti en un mélange d'au moins 4 metabolites par les microsomes. Ces metabolites migrent d'une manière très proche de l'acide 4-hydroxyrétinoïqne et peuvent étre pris soit pour cet acide soit pour l'acide 4-oxo-rétinoïque. Une analyse plus rigoureuse montre néanmoins que seul l'un d'entre eux est de l'acide 4-hydroxyrétinoïque, et que l'un des autres est l'acide 18-hydroxyrétinoïque. Les deux autres métabolites ne sont toujours pas identifiés: ces composés apparaissent également en présence d'un excès de CRABP qui augmente la demi-vie d'élimination de l'acide rétinoïque, mais n'empêche pas le catabolisme de celui-ci. Ce fait suggère que la holo-CRABP pourrait être un substrat pour le catabolisme de l'acide rétinoïque et intervenir ainsi dans le maintien de ses concentrations. En conclusion, deux protéines fixant les rétinoïdes, la CRBP et la CRABP, pourraient jouer chacune respectivement, en temps que substrat, un rôle dans la biosynthèse et dans le métabolisme de l'acide rétinoïque." @default.
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