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• W1972797153 abstract "Selected physico-chemical properties of a faba bean protein isolate before and after being acetylated have been investigated using analytical ultracentrifugation, SE- and RP-HPLC, viscometry and hydrophobicity measurements using fluorescence probe techniques. The time course of relative chymotryptic hydrolysis rates was followed by means of the TNBS method and RP-HPLC analysis. The extensive decrease of the 11 S and 7 S protein components of the isolate in favour of a low molecular weight 2 S component after exhaustive acetylation is the proof of the dissociated state of the highly modified derivatives. Both the viscometric measurement and the study of proteolysis breakdown give arguments for a rather unfolded state both of the unmodified and the modified protein isolates. The course of relative chymotryptic hydrolysis rate points to a successive transition from a globular state into a more unfolded one depending on the degree of acetylation. Both the viscometric data and the hydrophobicity measurements revealed a conformational transition at about 60% N-acetylation. This level of modification corresponds to that where a sharp increase of OH-acetylation takes place. Physikochemische und enzymatische Untersuchungen an acetylierten Proteinisolaten aus Ackerbohnen (Vicia faba L.) Ausgewählte physikochemische Eigenschaften eines Proteinisolates aus Ackerbohnen wurden vor und nach seiner Acetylierung mit Hilfe von analytischer Ultrazentrifugation, GP- und RP-HPLC, Viskosimetrie und Hydrophobizitäts-Messungen unter Einsatz von Fluoreszenzsonden-Techniken untersucht. Die Zeitabhängigkeit des chymotryptischen Abbaus wurde mittels TNBS-Methode und RP-HPLC-Analyse verfolgt. Die weitgehende Abnahme der 11 S- und 7 S-Proteinkomponenten des Isolates und die gleichzeitige Zunahme einer niedermolekularen 2 S-Komponente bei hohen Acetylierungsgraden beweisen den dissoziierten Zustand der hochmodifizierten Proteinisolate. Sowohl die viskosimetrischen Messungen als auch die Untersuchung des chymotryptischen Abbaus liefern Argumente für einen relativ entfalteten Zustand sowohl des unmodifizierten Isolates als auch der modifizierten Proteinproben. Der Verlauf der chymotryptischen Hydrolyse läßt auf einen schrittweisen Übergang der Proteinproben von einem globulären in einen relativ entfalteten Zustand in Abhängigkeit vom Modifizierungsgrad schließen. Sowohl die Ergebnisse der viskosimetrischen Untersuchungen als auch der Hydrophobie-Messungen weisen auf einen Konformationsübergang bei einem Acetylierungsgrad von etwa 60% hin. Dieser entspricht jenem Niveau der Modifizierung, bei dem ein deutlicher Anstieg der O-Acetylierung zu beobachten ist." @default.
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