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• W1978363886 abstract "The conformational changes of β-lactoglobulin are followed by polarimetric measurements at different values of pH and temperatures from 20°C to −40°C. At low temperatures, an hydroalcoholic solvent is used, water-ethylenglycol (v/v:1), the protonic activity (paH*) of which is dependent both on the nature of the buffer and the temperature. Comparative studies of the protein behaviour in a solvent, either aqueous or hydroalcoholic, at 20°C, have shown that:oa)in a pH range, from 5 to 9, where the conformation change is reversible, ethylenglycol (EGOH) has no influence on the conformation.b)at pH's above 9, in aqueous solutions the denaturation is irreversible and consists in two or more steps, a first conformational change and then polymerizations; in presence of EGOH, the denaturation is limited to the first step. in a pH range, from 5 to 9, where the conformation change is reversible, ethylenglycol (EGOH) has no influence on the conformation. at pH's above 9, in aqueous solutions the denaturation is irreversible and consists in two or more steps, a first conformational change and then polymerizations; in presence of EGOH, the denaturation is limited to the first step. On lowering the temperature, from 20° to 5°, β-lactoglobulin displays another denaturation, due to the highly ordered structure of water. EGOH prevents the cold denaturation. At sub-zero temperatures, from 0° to −40°C, the phenomenon is reversible again up to paH* 11,5. Plots [α] versus paH* have a sigmoid-like shape and the pK of transconformation is shifted toward the alkaline pH's from 7,7 (at 20°C) to 9,5 (at −40°C). Only the lowering of temperature is responsible for this phenomenon by stabilizing the native conformation. Les transitions alcalines de la β-lactoglobuline sont étudiées par pouvoir rotatoire, en fonction du pH, à basses températures. Pour suivre ces réactions on est amené à utiliser un solvant hydroalcoolique : tampon aqueux-éthylène glycol (50 p. cent en volume). L'activité protonique (paH*) du milieu dépend de la nature du tampon et de la température. L'étude comparative de la protéine en solution à 20° avec et sans alcool a montré que:oa)dans la zone de pH où la transconformation de la protéine est réversible, de pH 5 à 9, il n'y a aucun effet de l'éthylène glycol.b)à pH supérieur à 9, en milieu aqueux, la dénaturation est irréversible et consiste en plusieurs étapes, transconformation et polymérisation successives dépendant du pH et du temps ; en présence d'alcool, la dénaturation est limitée à la première étape. dans la zone de pH où la transconformation de la protéine est réversible, de pH 5 à 9, il n'y a aucun effet de l'éthylène glycol. à pH supérieur à 9, en milieu aqueux, la dénaturation est irréversible et consiste en plusieurs étapes, transconformation et polymérisation successives dépendant du pH et du temps ; en présence d'alcool, la dénaturation est limitée à la première étape. D'autre part par abaissement de la température, de 20° à 0°, 1a β-lactoglobuline en solution aqueuse subit une dénaturation due à la structure ordonnée de l'eau à ces températures. L'éthylèneglycol supprime cet effet en agissant sur la structure de l'eau. Au-dessous de zéro degré, jusqu'à —40°C, les courbes de [α] en fonction de l'activité protonique présentent la même allure sigmoïdale qu'à 20°C mais on observe un déplacement important de ces courbes : le pK de transconformation passe de 7,7 à 9,5. Les différentes possibilités d'explication de ce phénomène sont discutées." @default.
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