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• W2001010517 abstract "Mannitol- or sorbitol-adapted Streptococcus mutans NCTC 10449 contained high levels of mannitol-1-phosphate dehydrogenase and sorbitol-6-phosphate dehydrogenase activity. Neither of these activities was present at significant levels in cells grown on glucose or any of several other carbon sources. Moreover, when glucose was added to medium containing mannitol or sorbitol, the cellular level of both mannitol-1-phosphate dehydrogenase and sorbitol-6-phosphate dehydrogenase was reduced to that found in glucose-adapted cells. The two hexitol phosphate dehydrogenase activities were due to distinct enzymes, which could be separated by polyacrylamide gel electrophoresis and by Sephadex G-200 chromatography. Both enzymes were specific for nicotinamide adenine dinucleotide and neither was active with the corresponding non-phosphorylated hexitol substrates. The reaction product for both enzymes appeared to be fructose-6-phosphate. The available data indicate that Strep. mutans NCTC 10449 ferments both mannitol and sorbitol by a pathway that involves phosphorylation of the substrates prior to their oxidation by distinct, inducible enzymes to the common glycolytic intermediate, fructose-6-phosphate. This pathway for hexitol catabolism also appears to be operative in other strains of Strep. mutans. Streptococcus mutans NCTC 10449 adapté au mannitol ou au sorbitol, contenait un niveau élevé d'activité déshydrogénase de mannitol-1-phosphate et de sorbitol-6-phosphate. Aucune de ces activités n'était présente à des niveaux significatifs dans les cellules développées sur glucose ou autres sources de carbone. En outre, quand on a ajouté de la glucose au milieu contenant du mannitol ou du sorbitol, le niveau cellulaire de déshydrogénases de mannitol-1-phosphate et de sorbitol-6-phosphate était réduit à celui trouvé dans les cellules adaptées à la glucose. Les deux activités déshydrogénases de hexitol phosphate étaient dues à des enzymes distinctes, qui ont pu être séparées par électrophorèse de gel de polyacrylamide et par Chromatographie en Sephadex G-200. Les deux enzymes étaient spécifiques pour la nicotinamide adénine dinucléotide et ni l'une ni l'autre n'était active avec les substrats correspondants d'hexitol non-phosphorylé. Le produit de réaction pour les deux enzymes paraissait être la fructose-6-phosphate. Les dates disponibles indiquent que le Strep. mutans NCTC 10449 fermente le mannitol et le sorbitol par une voie qui implique la phosphorylation des substrats avant leur oxydation par des enzymes distinctes, causatives, de l'intermédiaire glycolytique commun, la fructose-6-phosphate. Cette voie pour le catabolisme du hexitol paraît être efficace aussi dans d'autres races de Strep. mutans. Mannit-oder Sorbit angepasster Streptococcus mutans NCTC 10449 enthielt hohe Grade Aktivität von Mannit-1-Phosphat Dehydrogenase und Sorbit-6-Phosphat Dehydrogenase. Keine dieser Aktivitäten kam in bezeichnendem Umfange in Zellen vor, die auf Glukose oder irgendeiner, unter mehreren Kohlenquellen sich entwickelten. Vielmehr wurde das zelluläre Niveau sowohl in Mannit-1-Phosphat Dehydrogenase wie in Sorbit-6-Phosphat Dehydrogenase im Vergleich zu dem in Glukose angepassten Zellen reduziert, wenn Glukose einem Mittel zugefügt wurde, das Mannit oder Sorbit enthielt. Die zwei Hexitolphosphatdehydrogenaseaktivitäten erfolgten auf Grund von bestimmten Enzymen, welche durch Polyakrylamid Gel Elektrophorese und durch Sephadex G-200 Chromatographie getrennt werden konnten. Beide Enzyme waren für Nikotinamidadenindinukleotid kennzeichnend und sie waren beide nicht aktiv mit den entsprechenden nichtphosphorylierten Hexitolsubstraten. Das Reaktionsprodukt beider Enzyme schien Fruchtzucker-6-Phosphat zu sein. Die vorhandenen Daten besagen, dass Strep. mutans NCTC 10449 über eine Bahn Mannit wie Sorbit fermentiert, welche Phosphorylierung von Substraten vor ihrer Oxydierung durch bestimmte, zu dem allgemeinen Zwischenprodukt von glykolytischem Fruchtzucker-6-Phosphat induzierbare Enzyme enthält. Diese Bahn für Hexitolkatabolismus scheint auch in anderen Arten des Strep. mutans wirksam zu sein." @default.
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