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• W2002026548 abstract "1. 1. Alkaline phosphatase from beef brain (orthophosphoric monoester phosphohydrolase, EC 3.1.3.1) is not very sensitive to l -phenylalanine. The stereospecific effect is only 38%, compared to 65% and 90% for the calf intestinal and human placental enzymes, respectively. For all three enzymes, the phenomenon is uncompetitive and not allosteric in nature. 2. 2. At pH < 9.5, in the presence of Mg 2+ , the d -isomer activates the brain phosphatase and has no effect on the two other enzymes. l -Phenylalanine is also an activator with respect to the control and its stereospecific effect is only evident when compared with the d -isomer. 3. 3. This activation is closely related to the activation by Mg 2+ . Both phenomena are pH dependent, practically identical from pH 8.5 to 10.0 and their effect on the enzyme is noncompetitive. Mg 2+ is a possible site for the binding of l -phenylalanine to the brain enzyme. 4. 4. All the natural α-amino acids have an identical behaviour. The d -isomers produce the same activation as glycine, whereas the effect of l -isomers, themselves activators when compared with the control, is dependent on the molecular weight of the amino acid (alanine, serine have no effect, maximum effect is observed with tryptophan and on its conformation (the effects are different with leucine, isoleucine, norleucine). For the intestinal and placental phosphatases, only l -phenylalanine and l -tryptophan have an important effect. 5. 5. The mode of action of phenylalanine and the other amino acids capable of causing a stereospecific effect on the brain enzymes seems to be different from the one described previously in the literature for the rat intestinal and human placental alkaline phosphatases. It is suggested that the strong or the weak sensitivity, of these two kinds of enzymes, to Mg 2+ may be responsible for the observed differences. The role of Mg 2+ on the reactivity of alkaline phosphatases is also discussed. 1. 1. La phosphatase alcaline cérébrale (monoester orthophosphorique phospohydrolase, EC 3.1.3.1) est peu sensible à la l -phénylalanine. L'effet stéréospécifique est seulement de 38% alors que les phosphatases alcalines de l'intestin de veau et du placenta humain sont affectées à 65% et 90%. Pour les trois enzymes, le phénomène est incompétitif non allostérique. 2. 2. A pH < 9.5 en présence de Mg 2+ , l'isomère d a un effet activateur sur l'enzyme du cerveau qui n'apparaît pas sur les deux autres enzymes. La l -phénylalanine est aussi activatrice par rapport au témoin et, son effet stéréospécifique n'est évident que par comparaison avec l'isomère d . 3. 3. L'activation est liée à l'effet activateur du Mg 2+ . Les deux phénomènes sont en effet dépendants du pH, pratiquement superposables de pH 8.5 à 10.0 et de type non compétitif. Mg 2+ apparaît comme étant un site possible pour la fixation de la l -phénylalanine sur l'enzyme du cerveau. 4. 4. Tous les acides α aminés naturels ont un comportement identique. Les isomères d produisent la même activation que la glycine, tandis que l'effet stéréospécifique des isomères l , eux-mêmes activateurs par rapport au témoin, dépend de leur poids moléculaire (effet nul pour alanine, serine; maximum pour tryptophane) et de leur conformation (effet différent entre leucine, isoleucine, norleucine). Sur les phosphatases intestinale et placentaire, seuls ont un effet important la l -phénylalanine et le l -tryptophane. 5. 5. Le mode d'action de la phénylalanine et des acides aminés susceptibles de produire un effet stéréospécifique sur l'enzyme du cerveau paraît donc différent de celui déjà décrit dans la littérature à propos de la phosphatase intestinale du rat et du placenta humain. Il est suggéré que la forte ou la faible sensibilité au Mg 2+ de ces deux types d'enzyme est responsable des différences observées. Le rôle de Mg 2+ sur la réactivité des phosphatases alcalines est également discuté." @default.
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