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• W2007069097 abstract "d-glucosamine has been shown to be converted to a phosphorylated amino sugar by ATP in the presence of crystalline yeast hexokinase and magnesium ions. The rate of the reaction is approximately that observed for d-glucose. The turnover number of the enzyme for glucosamine is 12,000 moles/105 grams hexokinase/minute at pH 7.8 and 30°. The enzymatically synthesized ester of glucosamine was isolated as the barium salt and shown to have full reducing power and to have an acid-stable phosphate group. The ester consumes four moles of sodium periodate per mole of compound. These facts, together with its elemental composition, show that it is d-glucosamine-6-phosphate. Aqueous solutions of the ester are not stable; with time, one or more substances are formed which have characteristic absorption spectra; simultaneously, the reducing power disappears. Nous avons montré que la d-glucosamine est transformée en un sucre aminé phosphorylé par l'ATP en présence d'hexokinase de levure cristalline et d'ions magnésium. La vitesse de la réaction est approximativement celle observée pour le d-glucose. Dans le cas de la glucosamine l'enzyme transforme 12,000 mols/105 grammes d'hexokinase/minute à pH 7.8 et 30°. Nous avons isolé comme sel de barium l'ester de la glucosamine synthétisé par voie enzymatique; le pouvoir réducteur de cet ester était complet et il contenait un groupe phosphate stable en milieu acide. Une mole d'ester consomme quatre moles de periodate de sodium. Ces faits, ainsi que la composition élémentaire, montrent qu'il s'agit de d-glucosamine-6-phosphate. Les solutions aqueuses de l'ester ne sont pas stables; avec le temps une ou plusieurs substances à spectre d'absorption caractéristique prennent naissance; en même temps le pouvoir réducteur disparaît. Es wurde gezeigt, dass d-Glucosamin durch ATP in Gegenwart von kristallisierter Hefehexokinase und Magnesiumionen in einen phosphorylierten Aminozucker verwandelt wird. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist ungefähr die gleiche wie für d-Glucose. Die Umsatzzahl des Enzyms für Glucosamin ist 12,000 Mol/105 Gramm Hexokinase/Minute bei pH 7.8 und 30°. Der enzymatisch synthetisierte Glucosaminester wurde als Bariumsalz isoliert und es wurde gezeigt, dass er vollständiges Reduktionsvermögen und eine säurefeste Phosphatgruppe hat. Der Ester verbraucht vier Mol Natriumperjodat pro Mol Verbindung. Diese Tatsachen zeigen, zusammen mit der Elementaranalyse, dass es sich um d-Glucosamin-6-phosphat handelt. Wässrige Lösungen des Esters sind nicht beständig; mit der Zeit bilden sich eine oder mehrere Substanzen mit charakteristischen Absorptionsspektren; gleichzeitig verschwindet das Reduktionsvermögen." @default.
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