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• W2009881077 abstract "The configuration of dried specimens of fibrinogen and its intermediate polymers have been determined by electron microscopy. These observations have been compared with those reported on the basis of hydrodynamic and light-scattering methods. Reference has been made to the distinction between the equivalent hydrodynamic ellipsoid and the molecular configuration in solution. Further, it has been pointed out that the configuration of the solvated protein in solution cannot be determined from light scattering without the introduction of an assumption about the thickness of the molecule. Assumed values of the thickness of fibrinogen have been reported8 which lead to a similarity in lengths between the light-scattering configuration and the equivalent hydridynamic ellipsoid; there is also a similarity between the lengths of these ellipsoids and the predominant length observed in electron micrographs reported here. Electron microscopy reveals a polydispersity of the anhydrous fibrinogen in contradistinction to the monodispersity indicated by the solution data, suggesting the existence of weakly-bonded sub-units in the fibrinogen molecule. The observations of the partially polymerized fibrinogen in solution have, within the limitations of a comparison of hydrated and anhydrous proteins, been confirmed by electron microscopy. Specifically the asymmetrical nature and approximate size range of the intermediate polymers have been demonstrated. La configuration de spécimènes séchés de fibrinogène et de ses polymers intermédiaires a étéétudiée au microscope électronique. Les résultats de cette étude ont été comparés à ceux obtenus par les méthodes hydrodynamique et de dispersion. La différence entre l'ellipsoíde hydrodynamique équivalent et la configuration moléculaire en solution a été mentionée. De plus, il a été signalé que la configuration de la protéine en solution ne peut pas être déterminée à partir de la dispersion de la lumière sans que l'on n'introduise une supposition au sujet de lépaisseur de la molécule. Des valeurs supposées de l'épaisseur du fibrinogène ont été rapportées préalablement8; elles conduisent à une similitude entre la longueur de la configuration établie par la méthode de les longueurs de ces ellipsoídes et la longueur prédominante observée au microscopic électronique et rapportée dans ce mémoire. Le microscope électronique révèle l'état polydispersé du fibrinogène anhydre, s'opposant à l'état monodispersé indiqué par l'étude des solutions, ce qui suggère l'existence de subunités faiblement liées dans la molécule de fibrinogène. La microscopie électronique confirme, dans les limites d'une comparaison entre les protéines anhydres et hydratées, les observations sur le fibrinogène partiellement polymérisé en solution. En particulier, elle démontre l'asymétrie des polymères intermédiaries et permet d'établir l'ordre de grandeur de leur taille. Die Konfiguration von getrockneten Proben von Fibrinogen und seinen Zwischenpolymeren wurde elektronenmikroskopisch bestimmt. Diese Beobachtungen wurden mit jenen verglichen, die auf Grund von hydrodynamischen und Lichtstreuungsmethoden erhalten wurden. Es wurde der Unterschied zwischen dem äquivalenten hydrodynamischen Ellipsoid und der Molekularkonfiguration in Lösung erwähnt. Weiter wurde darauf hingewiesen, dass die Konfiguration des solvatisierten Proteins in Lösung nicht aus der Lichtstreuung bestimmt werden kann, ohne dass eine Annahme für die Dicke des Moleküls eingeführt wird. Angenommene Werte für die Dicke des Fibrinogen wurden berichtet8, die zu einer Ähnlichkeit in den Längen zwischen der durch Lichstreuung ermittelten Konfiguration und dem äquivalenten hydrodynamischen Ellipsoid führten; es besteht ebenfalls eine Ähnlichkeit der Längen dieser Ellipsoide und der vorherrschenden Länge, die in den hier berichteten Elektronenmikrobildern beobachtet wurde. Die Elektronen mikroskopie zeigt eine Polydispersität des wasserfreien Fibrinogens in starken Gegensatz zur Monodispersitaät, wie sie sich aus den Werten in Lösung ergibt, was die Existenz von schwach gebundenen Untereinheiten im Fibrinogenmolekül vermuten lässt. Die Beobachtungen von teilweise polymerisiertem Fibrinogen in Lösung wurden innerhalb der Grenzen eines Vergleichs zwischen hydratisierten und wasserfreien Proteinen durch elektronenmikroskopische Untersuchungen bestätigt. Es wurde besonders auf die asymmetrische Natur und den angenäherteb Grössenbereich der zwischenpolymeren hingewiesen." @default.
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