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• W2009973303 abstract "Quinic dehydrogenase, which catalyzes the conversion of quinic acid to 5-dehydroquinic acid, has been extracted from cells of an Aerobacter mutant and partially purified. The enzyme is DPN-specific. With initial extracts TPN also promotes the reactin, but its activity has been shown to be due to coupling with DPN by pyridine nucleotide transhydrogenase. Quinic dehydrogenase activity is conveniently measured by spectrophotometric determination of DPNH (using cyanide to inactivate DPNH oxidase). However, initial extracts also contain the necessary enzymes for further converting 5-dehydroquinic acid to 5-dehydroshikimic acid, and for reducing the latter compound (with TPNH) to shikimic acid. The coupling of this last reaction (via transhydrogenase) reoxidizes the DPNH formed by quinic dehydrogenase, and hence interferes with the spectrophotometric assay. This interference can be eliminated by removing TPN through pretreatment of the extract with charcoal, or by conventional methods of enzyme purification. Alternatively, enzyme activity can be determined by a bioassay method which is not affected by the coupled reaction. Certain properties of quinic dehydrogenase are described. No cofactor requirement (other than DPN) could be detected. In the series of coupled reactions, the overall equilibrium constant for shikimic/quinic is approximately i.o. The limited distribution of quinic dehydrogenase, compared with the broader distribution of known enzymes of aromatic biosynthesis, supports the conclusion that quinic acid is probably not an intermediate in this biosynthetic sequence. La quinique déhydrogénase, qui catalyse la transformation de l'acide quinique en acide 5-déhydroquinique, a été extraite des cellules d'un mutant d'Aerobacter et partiellement purifiée. Cet enzyme est DPN-spécifique. Dans les extraits non purifiés, TPN active également la réaction, mais cette activation est due au couplage avec DPN par la pyridine nucléotide transhydrogénase. L'activité de la quinique déhydrogénase est aisément mesurée par détermination spectrophotométrique de DPNH (en inhibant la DPNH oxydase par un cyanure). Cependant, les extraits initaux renferment également les enzymes nécessaires à la transformation ultérieure de l'acide 5-déhydroquinique en acide 5-déhydroshikimique puis en acide shikimique (en présence de TPNH). Le couplage de cette dernière réaction (par la transhydrogénase) réoxyde le DPNH produit par la quinique déhydrogénase, et, par conséquent, gêne la détermination spectrophotométrique. Cette interférence peut être supprimée par l'elimination du TPN par un prétraitement de l'extrait avec du charbon, ou par les méthodes habituelles de purification des enzymes. On peut encore mesurer l'activité enzymatique par un dosage biologique qui n'est pas affecté par la réaction couplée. Certaines propriétés de la quinique déhydrogénase sont décrites. Aucun ature cofacteur que le DPN n'a pu être mis en évidence. Dans la série des réactions couplées, la constante d'équilibre globale du système acide shikimique/acide quinique est d'environ i.o. La distribution limitée de la quinique déhydrogénase, comparée à la distribution plus large des enzymes de la biosynthèse aromatique connus, conduit à admettre que l'acide quinique n'est probablement pas un intermédiaire dans chaîne biosynthétique. Quinicdehydrogenase, welche die Umwandlung von Chinasäure zu 5-Dehydrochinasäure katalysiert, wurde extrahiert aus Zellen einer Mutante von Aerobacter und teilweise gereinigt. Das Enzym ist DPN spezifisch. Bei frischen Extrakten fördert auch TPN die Reaktion; es wurde gezeigt, dass die Aktivität verursacht ist durch eine Koppelung mit DPN durch Pyridinnucleotid-transhydrogenase. Die Quinicdehydrogenase Aktivität kann bequem durch spektrophotometrische Bestimmung der DPNH (Benutzung von Cyanid zur Inaktivierung von DPNH-Oxydase) gemessen werden. Jedoch enthalten die frischen Extrakte auch die notwendigen Enzyme für die weitere Umwandlung von 5-Dehydrochinasäure zu 5-Dehydroshikimisäure und für die Reduzierung der letzteren Verbindung (mitTPNH) zu Shikimisäure. Die Koppelung dieser letzten Reaktion (via Transhydrogenase) reoxydiert das DPNH, das durch Quinicdehydrogenase gebildet ist und interferiert so mit dem spectrophotometrischen Test. Diese Störung kann eliminiert werden durch Entfernung des TPN durch Vorbehandlung des Extrakts mit Charcoal oder durch die üblichen Methoden der Enzymreinigung. Andererseits kann die Enzymaktivität durch Biotestmethoden bestimmt werden, welche durch die gekoppelte Reaktion nicht gestört werden. Gewisse Eigenschaften der Quinicdehydrogenase werden beschrieben. Kein Cofaktor (ausser DPN) konnte entdeckt werden. In der Serie der gekoppelten Reaktionen ist die “summarische scheinbare” Gleichgewichtskonstante für Shikimic/Quinic ca. i.o. Die begrenzte Verteilung der Dehydrogenase der Chinasäure, verglichen mit der breiteren Verteilung bekannter Enzyme der aromatischen Biosynthese, stützt die Annahme, dass Chinasäure wahrscheinlich kein Intermediärprodukt in dieser biosynthetischen Kette ist." @default.
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