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• W2011922024 abstract "La glycosylation et l'immunoréactivité d'une glycoprotéine de masse moléculaire 52000 daltons (protéine 52000-Mr) régulée par les œstrogènes et sécrétée par les cellules de cancer du sein en culture, ont été étudiées indirectement à l'aide d'un inhibiteur de la glycosylation et d'endoglycosidases spécifiques. La protéine et ses formes déglycosylées sont immunoprécipitées par des anticorps monoclonaux dirigés contre la protéine 52000-Mr et analysées par électrophorèse en gel de polyacrylamide-SDS. La protéine 52000-Mr est fortement marquée par le mannose [3H] ou la méthionine [35S]. Le traitement des cellules par la tunicamycine, ou des milieux conditionnés par l'endoglycosidase H ou F, aboutit à deux formes déglycosylées identiques de 50000-Mr et 48000-Mr qui restent immunoréactives. La protéine 48000-Mr, contrairement aux protéines 52000 et 50000-Mr, ne se lie pas à la concanavaline A. Après immunoprécipitation, la protéine 52000-Mr est résolue sur gel bidimensionnel en cinq taches de points isolectriques acides (5.5 à 6.3). Le traitement par l'endoglycosidase H diminue le poids moléculaire et réduit l'intensité des taches de plus faible pI, ce qui suggère que les chaines N-glycosylées contiennent des molécules acides. En conclusion: 1) La protéine sécrétée 52000-Mr contient au minimum deux chaînes N-glycosylées hautement mannosylées ou hybrides de poids moléculaire 2000 qui correspondent à 8 % de la masse de la protéine 52000-Mr. 2) Deux types d'anticorps monoclonaux (site 1 et 2) dirigés contre la glycoprotéine 52000-Mr reconnaissent la forme N-déglycosylée 48000-Mr indiquant que leurs épitopes ne sont pas localisés sur les chaines N-glycosylées de la molécule. The glycosylation and immunoreactivity of an estrogen regulated glycoprotein secreted by breast cancer cells in culture and defined by its molecular mass (52000-Mr protein) have been studied indirectly using an inhibitor of glycosylation and specific endoglycosidases. The protein and its deglycosylated forms were immunoprecipitated with specific monoclonal antibodies to the 52000-Mr protein and analyzed by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. The 52000-Mr protein was intensely labelled by [3H] mannose or [35S] methionine. Tunicamycin treatment of the cells, endoglycosidase H or endoglycosidase F digestion of conditioned media, gave two identical deglycosylated forms of 50000-Mr and 48000-Mr which remained immunoreactive. The 48000-Mr protein, in contrast to the 52000 and 50000-Mr proteins, was unable to bind concanavalin A. The 52000-Mr protein was resolved into five spots of decreasing pI on two-dimensional gels following immunoprecipitation. Endoglycosidase H treatment decreased the molecular weight and reduced the intensity of spots of lower pI, suggesting that the N-glycosylated chains contain acidic molecules. We conclude that: 1) The 52000-Mr secreted protein contains at least two high mannose or hybrid N-glycosylated chains of approximately 2,000 molecular weight corresponding to 8 % of the mass of the 52000-Mr protein. 2) The two types of monoclonal antibodies (site 1 and 2) raised against the 52000-Mr glycoprotein are still able to recognize the 48000-Mr N-deglycosylated form indicating that they do not interact with the N-glycosylated moiety of the molecule." @default.
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