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• W2013079568 abstract "The self-consistant field molecular orbital method has been utilized for the study of the electronic states of proteins and in particular for the determination of the position of the possible energy bands. Assuming the existence of an electronic delocalization between the peptide groups of the proteins, across the hydrogen bonds, the theory leads to the prediction of the existence of four energy bands, three filled up and one empty. The energy gap between the highest filled and the empty band corresponds to a transition of approx. 5 eV. This result excludes for the adopted model the possibility of intrinsic electronic conductivity. While the value of this transition is practically identical in the proteins and in an isolated peptide linkage, the proteins should, on the contrary, manifest a non-negligible decrease of the ionisation potential and an increase of the electroaffinity with respect to those quantities in the monopeptide. This situation may be important for the catalytic properties of the enzyme proteins. La méthode des orbitales moléculaires dans l'approximation du champ self-consistant a été utilisée pour le calcul des états électroniques des protéines et en particulier pour la détermination de la position des bandes d'énergie éventuelles. En admettant l'existence d'une délocalisation électronique entre les différents groupements peptidiques d'une protéine, à travers les liaisons hydrogène, le calcul prévoit l'existence de quatre bandes d'énergie, trois entièrement pleines et une vide dans l'état fondamental. La séparation énergétique entre la plus haute bande occupée et la bande vide correspond à une transition de l'ordre de 5 eV. Ce résultat exclut donc pour le modèle adopté la possibilité d'une semiconductivité électronique intrinsèque. Alors que la valeur de cette transition est très peu différente de sa valeur dans un groupement peptidique isolé, les protéines devraient, en revanche, être caractérisées par un potentiel d'ionisation sensiblement inférieur et une électroaffinité sensiblement supérieure à la valeur de ces deux caractéristiques dans un groupement peptidique isolé. Cet état de choses peut avoir de l'importance pour les propriétés catalytiques des protéines enzymatiques." @default.
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