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• W2013500012 abstract "Peptides were prepared by partial acid hydrolysis of insoluble protein of tooth and bone. Cellulose column electrophoresis was employed to separate major fluorescing peptides. Using parent gelatins, peptide mixtures, and major peptides fractions of the calcified proteins the following measurements were taken: u.v. absorption and fluorescent excitation and emission spectra, extinction coefficients and total fluorescence. There is evidence that tryptophan and tyrosine contribute to the material of parent gelatin which absorbs at 280 mμ, and are partially responsible for the fluorescence of the preparations studied here. The total fluorescence of calcified proteins occurs as a combination of excitation of three or more fluorescing molecules, tyrosine and tryptophan to the extent of their absolute concentration and another fluorophoric group(s) presently unidentified. Des peptides sont préparés par hydrolyse acide partielle de protéine insoluble de dent et d'os. L'électrophorèse à colonne de cellulose est utilisée pour séparer les principaux peptides fluorescents. A partir de gélatines “parents”, de mélanges peptidiques, et de fractions peptidiques principales des protéines calcifiées, les mesures suivantes sont réalisées: absorption u.v. et excitation fluorescente et spectre d'émission, coefficients d'extinction et fluorescence totale. Il semble que le tryptophane et la tyrosine participent à la constitution de gélatine “parent”, qui absorbe à 280 mμ; ils semblent partiellement responsables de la fluorescence des préparations étudiées. La fluorescence totale des protéines calcifiées semble résulter d'une combinaison de l'excitation de 3 molécules fluorescentes au moins, comportant la tyrosine et le tryptophane, dans la mesure de leur concentration absolue, et un ou plusieurs groupes actuellement non identifiés. Durch partielle Säurehydrolyse unlöslichen Eiweisses von Zähnen und Knochen wurden Peptide gewonnen. Um die grösseren, fluoreszierenden Peptide zu trennen, wurde die Zellulose-Säulenelektrophorese angewandt. Folgende Messungen wurden unter Verwendung von Knochen—bzw. Dentingelatinen, Peptid-Mischungen und Fraktionen der grösseren Peptide von verkalkten Proteinen angestellt: UV-Absorption, Fluoreszenzerregung und—emissionsspektren, Extinktionskoeffizienten und totale Fluoreszenz. Es gibt deutliche Hinweise dafür, dass Tryptophan und Tyrosin am Aufbau des Knochen—und Dentingelatins, welches bei 280 mμ absorbiert, beteiligt sind, und dass sie zum Teil für die Fluoreszenz der hier untersuchten Zubereitungen verantwortlich sind. Die gesamte Fluoreszenz verkalkter Proteine kommt als eine Kombination der Erregung von drei oder mehr fluoreszierenden Molekülen zustande. Hierbei sind Tyrosin und Tryptophan bis zum Ausmass ihrer absoluten Konzentration sowie eine oder mehrere andere fluorophore, derzeit noch unerkannte Gruppen beteiligt." @default.
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