Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W2015791803> ?p ?o ?g. }
- W2015791803 abstract "Resume L’acylation d’une proteine correspond a la formation co- ou post-traductionnelle d’une liaison covalente entre un acide gras active en acyl-CoA et un residu d’acide amine de la proteine substrat. Les acides gras utilises par la cellule pour acyler des proteines sont tres majoritairement satures. On parle alors, respectivement, de palmitoylation ( S -acylation) lorsqu’une liaison thioester se forme entre l’acide palmitique (C16:0) et la chaine laterale d’une cysteine, de myristoylation N-terminale lorsqu’une liaison amide intervient entre l’acide myristique et la fonction amine d’une glycine N-terminale, et d’octanoylation ( O -acylation) lorsqu’une liaison ester apparait entre l’acide caprylique (ou octanoique, C8:0) et la chaine laterale d’une serine. L’acylation concerne de tres nombreuses proteines (enzymes, recepteurs, oncogenes, suppresseurs de tumeur, proteines impliquees dans la transduction des signaux, proteines de structure eucaryotes et meme virales) et exerce une grande variete de fonctions dans les regulations cellulaires, puisque la liaison covalente d’un acide gras a une proteine change son hydrophobicite et permet de reguler l’ancrage de la proteine a la membrane, de modifier son adressage subcellulaire ou encore d’induire des interactions entre sous-unites proteiques. La decouverte progressive de nombreuses proteines acylees, dont la fonction est regulee par l’acylation, donne donc un nouvel interet fonctionnel a ces acides gras satures. L’objectif de cette revue est de synthetiser les decouvertes recentes sur les differentes classes d’acylation des proteines et sur les fonctions cellulaires emergentes que cette acylation procure a certains acides gras satures. Le lien entre ces mecanismes moleculaires et les apports alimentaires en acides gras satures est finalement discute." @default.
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