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• W2016607610 abstract "Des études récentes de Fayat et al. (Eur. J. Biochem., 78 (1977), 333–336) ont montré que la méthionyl-tRNA synthétase d'Escherichia coli pouvait être purifiée par chromatographie d'affinité sur un gel d'agarose-hexyl-adénosine-5′-phosphate. La rétention de l'enzyme sur le gel conditionnée par la présence de l-méthioninol qui renforce l'affinité de l'enzyme pour le nucléotide immobilisé. Dans cet article, le comportement sur le gel de plusieurs autres aminoacyl-tRNA synthétases purifiées est examiné en présence d'analogues de leurs acides aminés privés du groupement COO−. Pour chaque enzyme, la concentration de l'analogue et celle du magnésium ont été variées dans le tampon d'équilibration du gel. On a ainsi trouvé des conditions permettant l'adsorption spécifique sur le gel des isoleucyl-, valyl-, tryptophanyl- et tyrosyl-tRNA synthétases d'Escherichia coli, et des méthionyl- et tyrosyl-tRNA synthétases de Bacillus stearothermophilus. Toutes ces enzymes ont pu être éluées du gel par addition d'un excès de leur acide aminé au tampon d'équilibration. Cette élution est la conséquence d'un effet antagoniste de l'acide aminé sur l'interaction entre l'enzyme et le nucléotide. Par contre, on n'a pas pu mettre en évidence une interaction des phénylalanyl-, leucyl-, lysl-, histidyl- et cysteinyl-tRNA synthétases d'Escherichia coli avec le gel d'agarose-hexyl-adénosine-5′-phosphate. Enfin, dans le cas de la thréonyl-tRNA synthétase d'Escherichia coli, une rétention sur le gel a pu être obtenue. Cependant cette rétention apparaît non-spécifique. Elle dépend aussi bien de la présence de 1-amino-2-propanol, analogue de la thréonine, que de celle de phénylalaninol ou de méthioninol dans le tampon d'équilibration du gel. Recent studies (Fayat, G., Fromant, M., Kahn, D. and Blanquet, S. (1977) Eur. J. Bichem., 78, 333–336) have shown that affinity chromatography of Escherichia coli methionyl-tRNA synthetase could be carried out on agarose-hexyl-adenosine-5′-phosphate in the presence of l-methioninol which enhances the strength of the binding of the enzyme to the immobilized nucleotide. Several other bacterial aminoacyl-tRNA synthetases have now been purified and examined for their behaviour on the gel in the presence of the corresponding aminoacid analog that does not have a carboxylate group. For each studied enzyme the analog concentration as well as the magnesium concentration were balanced in the equilibration buffer of the gel. Conditions insuring biospecific retention on the gel of Escherichia coli isoleucyl-, valyl-, tryptophanyl- and tyrosyl-tRNA synthetases and of Bacillus stearothermophilus methionyl- and tyrosyl-tRNA synthetases have been found. These enzymes could be recovered from the chromatographic medium by addition of excess l-aminoacid to the equilibration buffer containing the analog. Elution under these conditions results from the aminoacid antagonizing the nucleotide binding to the enzyme. On the other hand, Escherichia coli phenylalanyl-, leucyl-, lysyl-, histidyl- and cysteinyl-tRNA synthetases could not interact with the agarose hexyl-adenosine-5′-phosphate gel. In the case of Escherichia coli threonyl-tRNA synthetase, a non-specific retention was obtained which depended on the presence of the analog 1-amino-2-propanol as well as on that of the non-cognate phenylalaninol or methioninol." @default.
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