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- W2016616387 abstract "Abstract Untersuchungen zum Verständnis des Wechselspiels von nicht‐ribosomalen Peptidsynthethasen (NRPS), einer wichtigen Quelle für Sekundärmetaboliten, mit modifizierenden Enzymen stellen eine große Herausforderung dar, da diese Interaktionen oft von transienter Natur sind. Mithilfe einer Reihe von synthetischen inhibitorartigen Verbindungen gelang es, einen stabilisierten Komplex eines solchen modifizierenden Enzyms mit einer NRPS‐Domäne zu bilden und strukturell zu charakterisieren. Es handelt sich um eine Peptidyl‐Carrier‐Protein(PCP)‐Domäne der NRPS gebunden an ein Cytochrom‐P450‐Enzym, das essentiell für die Bereitstellung von β‐hydroxylierten Aminosäurevorläufern in der Biosynthese des cyclischen Depsipeptids Skyllamycin ist. Die Struktur zeigt, dass die Komplexbildung vorwiegend auf hydrophoben Wechselwirkungen beruht, deren Auftreten durch geringfügige Änderungen in der PCP‐Struktur kontrolliert wird, und somit Selektivität gegenüber strukturell sehr ähnlichen PCP‐Domänen vermittelt." @default.
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