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- W2018087372 abstract "Phosphodiesterasen (PDE) sind eine heterogene Gruppe von Enzymen, die die intrazellulären Botenstoffe zyklisches Adenosinmonophosphat (cAMP) und zyklisches Guanosinmonophosphat (cGMP) hydrolysieren und somit von zentraler Bedeutung für die intrazellulare Regulation der Kontraktilität glatter Muskulatur sind. Es wurde erstmals eine Charakterisierung der PDE-Isoenzyme der humanen Detrusormuskulatur durchgeführt sowie die Wirkung verschiedener PDE-Inhibitoren auf Carbachol kontrahierte Detrusorstreifen in vitro untersucht. Durch die Zugabe von spezifischen Aktivatoren und Inhibitoren der cAMP und cGMP Hydrolyse wurden sämtliche bekannten PDE-Isoenzymfamilien identifiziert. Während signifikante Relaxationen nur durch den unspezifischen PDE-Inhibitor Papaverin (Relaxationsantwort 59,9 ± 8,2%) sowie den PDE I-Inhibitor Vinpocetin (Relaxationsantwort 51,4 ± 7,9%) induziert werden konnten, waren Milrinon (PDE III-Inhibitor), Rolipram (PDE IV-Inhibitor) Zaprinast (PDE V/I-Inhibitor) und Dipyridamol (PDE V-Inhibitor) signifikant schwächer wirksam (Relaxationsantwort <20%). Unsere Ergebnisse lassen auf eine wichtige funktionelle Bedeutung der Kalzium/Calmodulin-stimulierten PDE I bei der intrazellulären Detrusortonusregulation beim Menschen schließen. Die Bedeutung der PDE II, III, IV und V ist weniger klar, die relative Wirkungslosigkeit selektiver PDE III, IV- und V-Inhibitoren beruht aber möglicherweise auf einer intrazellulären Kompartimentierung dieser Isoenzyme. Weitere Untersuchungen sind nötig, um zu klären, ob durch eine Isoenzym-selektive Modulation der PDE I eine gezielte Detrusortonusregulation beim Menschen möglich ist." @default.
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