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• W2019555557 abstract "C3 was bound to human erythrocytes from autologous plasma or from serum brought to low ionic strength (μ≤0.03) and pH between 4.0 and 5.0, then subsequently incubated with erythrocytes (50/1, v/v) for 20 min at 0°C. This capacity was preserved up to 72 h by prolonged incubation at 20, 25 or 37°C, whereas it was quickly lost by incubation at 0°C. C3 binding did not require complement activation and was not observed with neuraminidase-treated erythrocytes. Crossed immunoelectrophoretic analysis of the pretreated serum or plasma revealed that a fraction having more cathodal migration than that of native C3 was generated upon incubation in the above-mentioned conditions. This fraction appeared able to selectively bind to the erythrocytes. Cell-bound C3 reacted positively to antisera against C3a, C3c, C3d or native C3; they rosetted positively with EAC3b, clearly showing that this C3 binding was not dependent on the proteolysis of C3 and that it concerned the acceptor sites on the cells, since C3b receptors were free. The functional significance of this C3 binding was also investigated: EC3 were not able to lyse through the alternative pathway, whereas lysis clearly increased when C3 was found to AET-treated erythrocytes. This finding, together with the modulation in the capacity of EC3 or E(AET)C3 to form an alternative pathway convertase by antibodies to C3c or C3d, strongly suggests a contribution of bound C3 to such a convertase. In contrast to «C3b-like C3, this modified C3 was able to bind to acceptor sites on erythrocytes but, like the former, it retained the capacity to form an alternative pathway convertase. In this light, it may represent an intermediate between C3 and «C3b-like C3. Nous avons analysé les caractères antigéniques et fonctionnnels des complexes dits «EC3b obtenus selon la méthode proposée par Petz et Garratty en 1980, ainsi que les conditions de leur préparation. Le revêtement érythrocytaire ainsi réalisé est constitué exclusivement de C3 antigéniquement complet: C3a, C3d, C3c, stable, non éluable et progressivement dégradable par la trypsine ou les protéases sériques en dérivés C3b (C3d, C3c) et C3d résiduel. Pour préparer ces complexes désignés de façon inappropriée EC3b — en réalité EC3 — il n'est pas nécessaire d'opérer en un temps ni en présence d'EDTA et de MgCl2. Il suffit de traiter du plasma (ou du sérum) humain normal compatible par dilution isotonique hypoionique acide (dilution terminale: μ ≤0,03; 4,0 ≤pH ≤5,0) et de mélanger cette dernière (50 vol) à un culot d'érythrocytes (1 vol) à 0°C pendant 20 min. Le revêtement peut être obtenu avec des érythrocytes normaux, traités par la trypsine ou par l'AET— E(AET)—mais non pas avec des érythrocytes traités par la neuraminidase. Formé sur E(AET), ce revêtement induit leur lyse en présence de sérum humain normal compatible frais, à 37°C. Corrélativement, le plasma (ou le sérum) traité par dilution isotonique hypoionique acide, puis dialysé à 20–25°C contre une solution isotonique hypoionique neutre, perd la propriété de former des complexes EC3 à 0°C et acquiert, en présence de Mg2+, celle d'activer la voie alterne du complément en phase fluide. Pour rendre compte de ces faits, nous supposons qu'en solution hypoionique et acide le composant C3 plasmatique ou sérique est modifié en une forme intermédiaire entre C3 natif et «C3b-like C3, relativement stable dans ces conditions et à 20–37°C. Mise en présence d'érythrocytes, suffisamment chargés en acide sialique, cette forme modifiée de C3 réagirait (essentiellement à 0°C) avec des sites accepteurs érythrocytaires pour former du «C3b-like C3 particulaire fonctionnel. En milieu isotonique isoionique neutre, cette forme modifiée de C3 s'hydrolyserait pour former du «C3b-like C3 soluble également fonctionnel." @default.
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