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• W2019915008 abstract "A method is described for assaying cholinesterase in an intract crab nerve using acetycholine and dimethylaminoethyl acetate (DMAEA) as substrates. This technique makes possible a new evaluation of the relationship between enzyme activity of nerve fibers and their ability to conduct impulses. It is shown that acethylcholine assays only a portion of the total enzyme, called in this paper external enzyme. DMAEA being a tertiary amine is able to penetrate barriers relatively impermeable to acethylcholine and other quarternary ammonium salts, and to reach extra enzyme called internal enzyme. There is probably about 3 times as much internal as external enzyme. The powerful enzyme inhibitors, prostigmine, tetraethyl pyrophosphate, and decamethonium nearly completely inhibit the external enzyme. DMAEA hydrolysis is inhibited only 50%, the unhibited portion being attributed to internal enzyme. These inhibitors do not produce conduction block. In striking contrast, those enzyme inhibitors which block conduction, such as DFP and eserine, inhibit both internal and external eznyme. It is shown that conduction is blocked by DFP when the total enzyme inhibition reaches about 80%. Complete enzyme inhibition can be obtained, but conduction could not be observed when the hydrolytic activity fell below about 20% (one case 14%). It has not been possible to obtain conduction in the absence of easily measured amounts of enzyme. Under large dosages of X-ray irradiation, but where conduction was not impaired, the internal enzyme activity increased although external enzyme activity declined. This was interpreted as caused by an increased permeability to DMAEA resulting from X-ray exposure. Les auteurs décrivent une méthode de détermination de cholinestérase dans un nerf intact de crabe. Ils employent comme substrats l'acétylcholine et ;'acétate de diméthylaminoéthyl (DMAEA). Cette technique rend possible une de nouvelle évaluaton de la relation existant entre l'activité enzy,atique de fibres nerveuses et leur de conduire des influx nerveux. Il est montré que l'acetylcholine ne permet de déterminer qu'une partie de l'enzyme dit externe. Le DMAEA, étant une amine tertiaire, est capable de traverser des obstacles relativement imperméables à l'acéthylcholine et à d'autres sels d'ammoniums quaternaires et d'atteindre davantage d'enzyme, l'enzyme dit interne. Il y a probablement trois plus d'ezyme interne que d'enzyme externe. Les inhibiteurs d'enzyme puissants, prostigmine, pyrophosphate de tétraéthyl et décaméthomium, inhibent presque complètent l'enzyme externe. L'hydrolse du DMAEA n'est inhibée qu'à 50%, la part non inhibée devant ětre attribuée à l'enzyme ineterne. Ces inhibiteurs n'arrětent pas la conduction. Par contre, les inhibiteurs qui bloquent la conduction, tels que le DFP et l'ésérine, inhibent aussi bien l'enzyme interne que l'externe. Les auteurs montrent que la conduction est bloquée par le DFP lorsque l'inhibition d'enzyme total atteint 80%. L'on peut obtenir une inhibition d'enzyme complète, la conduction n'ayant pas pu ětre observée, lorsque l'activité hydrolytique baisse en dessous de 20%. Il n'a pas été possible d'obtenir de la conduction en l'absence de quantités d'enzyme facilement measurabls. Lors de l'irradiation par de fortes doses de rayons-X, a conduction n'étant pas diminuée, l'activité d'enzyme interne augmente bien que l'activité d'enzyme externe diminue. Ce phénomènw pourrait ětre causéepar une augmentation de la perméabilité au DMAEA due à l'action des rayons-X. Es wird eine Methode zur Bestimmung der Cholinesterase in einem intakten Krabbennerv unter Benutzung von Acetycholin und Dimethylaminoäthylacetat (DMAÄA) als Substrat beschrieben. Diese Methode ermöglicht eine neue Bestimmung der Beziehung zwischen der Enzymaktivität von Nervenfasern und ihrer Fähigkeit Impulse weiterzuleiten. Es wurde gazeight, dass Acethycholin nur einen Teil des Gesemtenzyms, in dieser Arbeit äusseres Enzym genannt, zu be-stimmen erlaut. DMAÄA als tertiäres Amin ist fähig, fur Acetycholin und andere quaternäre Ammoniumsalze relativ undurchlässige Hindernisse zu durchdringen unde weiteres Enzym, inneres Enzym gennant, zu erreichen. Es gibt ungefähr dreimal soviel innerse Enzym wie äusseres Enzym. Die starken Enzyminhibition Prostigmin, Tetraäthylpyrophosphat und Decamethonium, hemmen das äussere Enzym beinahe vollständig. Die Hydrolyse des DMAÄA wird nur zu 50% gehemmt, der nicht gehemmte Anteil ist dem inneren Enzym zuzuschreiben. Diese Inhinitoren erzeugen keine Blockierung der Leitung. Im auffälligen Gegensatz sazu, hemmen die Enym-inihibitoren DFP und Eserin, die die Leitung blockieren, sowohl inneres wie äusseres Enzym. Es wurde gezeigt, dass die Leitung durch DFP blockiert wird, wenn die gesamte Enzymhemmung ungefähr 80% erreicht. Eine vollständige Hemmung des Enzyms kann erhalten werden, aber Leitung konnte nicht beobachtet werder, wenn die hydrolytische Aktivität weinger als 20% betrug (in einem Fall 14%). Es war nicht möglich bei Abwensenheit leicht meddbarer Mengen Enzyms Leitung zu erhalten. Bei der Bestrahlung mit Röntgenstrahlen in grossen Dosen, aber bei ungeschwächter Leitung, nahm die innere Enzymaktivität zu, obgleich die äussere Enzymaktivität abnahm. Dies wurde als eine durch die Einwirkung der Röntgenstrahlen verursache, erhöhte Durchlässigkeit für DMAÄA, interpretiert." @default.
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