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• W2019964881 abstract "Resume L'un des problemes non encore parfaitement resolus de la biochimie des plantes est l'identification des residus cysteines qui interviennent dans la regulation des enzymes chloroplastiques activees et desactivees par la lumiere. La modelisation par homologie basee sur la connaissance des sequences de ces enzymes et des structures tridimensionnelles des enzymes homologues a maintenant permis une approche de l'identification des residus Cys sensibles au potentiel redox pour quatre enzymes chloroplastiques activees par la lumiere. Dans chaque cas les disulfites regulateurs ne sont pas situes dans le site actif, mais plutot dans des sites qui affectent la flexibilite ou la conformation de l'enzyme, modifiant ainsi ses caracteres catalytiques. Chez la glyceraldehyde-3-P deshydrogenase et la malate deshydrogenase, les mouvements inter-domaines seraient ainsi limites. Pour la fructose bisphosphatase et la sedoheptulose bisphosphatase, les residus Cys regulateurs sont localises sur le domaine lie au nucleotide dans une region connue pour sa sensibilite a l'AMP, effecteur allosterique des autres fructose bisphosphatases. Les resultats des experiences de mutagenese dirigee faites jusqu'a ce jour sont generalement en accord avec l'hypothese du blocage des domaines. La sensibilite au potentiel redox d'un certain nombre d'enzymes cytosoliques suggere que la modulation reductrice pourrait avoir lieu hors des chloroplastes dans les feuilles, et aussi dans les racines, les tiges et les graines en germination chez les plantes vertes. Cette meilleure comprehension du mecanisme de regulation par le potentiel redox devrait permettre de nouvelles approches du mecanisme de la regulation des activites enzymatiques et conduire a des applications en biotechnologie." @default.
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