Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W2023897152> ?p ?o ?g. }
Showing items 1 to 83 of
83
with 100 items per page.
- W2023897152 endingPage "617" @default.
- W2023897152 startingPage "609" @default.
- W2023897152 abstract "A large proportion of the cultivable bacteria present in human dental plaque were found to hydrolyse high molecular weight levan. All of the levan-hydrolysing organisms encountered proved to be streptococci which formed extracellular polysaccharides when grown in sucrose broth. Known strains of caries-inducing streptococci were also found to degrade levan. The fructan hydrolase formed by one strain of plaque streptococcus was studied in more detail. The enzyme was found to be inducible for it was formed in broth containing levan, inulin, or sucrose, but not in broth containing glucose or fructose. It was detected both in culture supernatant liquor, and in washed cell suspensions. Enzyme preparations hydrolysed both levan and inulin with maximal activity exhibited at pH 6.0. The enzyme was relatively stable and was not affected by NaF, but its activity was inhibited by glucose and various heavy metal salts. The enzyme appeared to act by cleaving terminal fructose units from the ends of the levan molecule. La grande majorité de bactéries cultivables, présentes dans la plaque dentaire humaine, hydrolyse du levan à poids moléculaire élevé. Tous les micro-organismes, hydrolysant le levan, sont des streptocoques qui forment des polysaccharides extra-cellulaires sur un milieu de culture, riche en sucrose. Des espèces connues de streptocoques cariogènes sont aussi capables de dégrader du levan. L'hydrolase de fructane, formée par une espèce de streptocoques de la plaque, a été étudiée en détail. La formation de l'enzyme peut être induite, car il se forme dans un milieu contenant du levan, de l'inuline ou du sucrose, mais non dans un milieu renfermant du glucose ou du fructose. On le trouve à la fois dans le liquide de culture surnageant et dans les suspensions cellulaires lavées. Des préparations enzymatiques hydrolysent à la fois le levan et l'inuline avec une activité maximale à pH 6,0. L'enzyme est relativement stable et n'est pas affecté par NaF, mais son activité est inhibée par le glucose et par divers sels métalliques lourds. L'enzyme semble cliver les unités terminales de fructose, situées au niveau des terminaisons de la molécule levan. Es wurde festgestellt, daβ ein groβer Anteil der in menschlichen Zahnplaques vorhandenen kultivierbaren Bakterien zur Hydrolyse hochmolekularen Lävans fähig ist. Alle Lävan-hydrolysierenden Organismen waren Streptokokken, welche nach Wachstum in Rohrzuckerboullion extrazelluläre Polysaccharide bildeten. Bekannte Stämme kariesverursachender Streptokokken waren ebenfalls in der Lage, Lävan abzubauen. Im einzelnen wurde die von einem Plaque-Streptokokkenstamm gebildete Fruktan-Hydrolase untersucht. Dieses Enzym lieβ sich induzieren, wenn es in flüssigem Medium mit Lävan, Inulin oder Rohrzucker, nicht jedoch in einem Glukose oder Fruktose enthaltenden Medium gebildet wurde. Es wurde sowohl in der Überstandsflüssigkeit der Kultur als auch in gewaschenen Zellsuspensionen festgestellt. Enzympräparate hydrolysierten sowohl Lävan als auch Inulin mit einer maximalen Aktivität bei pH 6,0. Das Enzym war relativ stabil und wurde durch NaF nicht beeinfluβt, seine Aktivität wurde jedoch durch Glukose und verschiedene Schwermetallsalze gehemmt. Das Enzym schien durch Ablösung von endständigen Fruktoseeinheiten vom Lävanmolekül zu wirken." @default.
- W2023897152 created "2016-06-24" @default.
- W2023897152 creator A5011085008 @default.
- W2023897152 creator A5058583526 @default.
- W2023897152 date "1968-06-01" @default.
- W2023897152 modified "2023-09-23" @default.
- W2023897152 title "Hydrolysis of levan by human plaque streptococci" @default.
- W2023897152 cites W1527522123 @default.
- W2023897152 cites W1591215945 @default.
- W2023897152 cites W1975895637 @default.
- W2023897152 cites W1999338818 @default.
- W2023897152 cites W2030093851 @default.
- W2023897152 cites W2033981554 @default.
- W2023897152 cites W2054679803 @default.
- W2023897152 cites W2057619771 @default.
- W2023897152 cites W2059662106 @default.
- W2023897152 cites W2086220135 @default.
- W2023897152 cites W2102653692 @default.
- W2023897152 cites W2141645411 @default.
- W2023897152 doi "https://doi.org/10.1016/0003-9969(68)90139-8" @default.
- W2023897152 hasPubMedId "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/5244285" @default.
- W2023897152 hasPublicationYear "1968" @default.
- W2023897152 type Work @default.
- W2023897152 sameAs 2023897152 @default.
- W2023897152 citedByCount "66" @default.
- W2023897152 countsByYear W20238971522012 @default.
- W2023897152 countsByYear W20238971522013 @default.
- W2023897152 countsByYear W20238971522015 @default.
- W2023897152 crossrefType "journal-article" @default.
- W2023897152 hasAuthorship W2023897152A5011085008 @default.
- W2023897152 hasAuthorship W2023897152A5058583526 @default.
- W2023897152 hasConcept C100817775 @default.
- W2023897152 hasConcept C181199279 @default.
- W2023897152 hasConcept C185592680 @default.
- W2023897152 hasConcept C2776970464 @default.
- W2023897152 hasConcept C2778430296 @default.
- W2023897152 hasConcept C2778597767 @default.
- W2023897152 hasConcept C2779742124 @default.
- W2023897152 hasConcept C2779914569 @default.
- W2023897152 hasConcept C523546767 @default.
- W2023897152 hasConcept C54355233 @default.
- W2023897152 hasConcept C55493867 @default.
- W2023897152 hasConcept C73583747 @default.
- W2023897152 hasConcept C86803240 @default.
- W2023897152 hasConcept C89423630 @default.
- W2023897152 hasConcept C94412978 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C100817775 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C181199279 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C185592680 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C2776970464 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C2778430296 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C2778597767 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C2779742124 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C2779914569 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C523546767 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C54355233 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C55493867 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C73583747 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C86803240 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C89423630 @default.
- W2023897152 hasConceptScore W2023897152C94412978 @default.
- W2023897152 hasIssue "6" @default.
- W2023897152 hasLocation W20238971521 @default.
- W2023897152 hasLocation W20238971522 @default.
- W2023897152 hasOpenAccess W2023897152 @default.
- W2023897152 hasPrimaryLocation W20238971521 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W192118560 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W2024869004 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W2036041764 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W2055452315 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W2056152098 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W2080027225 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W2107408799 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W2114083025 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W3193821736 @default.
- W2023897152 hasRelatedWork W4294190081 @default.
- W2023897152 hasVolume "13" @default.
- W2023897152 isParatext "false" @default.
- W2023897152 isRetracted "false" @default.
- W2023897152 magId "2023897152" @default.
- W2023897152 workType "article" @default.