Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W202455911> ?p ?o ?g. }
- W202455911 abstract "Cette these est une etude structurale sur l’interaction entre 2 proteines modeles et des acides nucleiques : la proteine L1 (navette ribosome/ARN messagers) et le sous domaine CSD de YB-1, proteine regulatrice de la transcription et traduction. Deux methodes sont utilisees : i) diffraction des RX par des cristaux de complexes L1:ARN ribosomal ou messager et ii) modelisation et dynamique moleculaire pour l’interaction CSD avec des homo-ribo- ou homo-deoxyribo-nucleotides simple brin. Les methodes sont decrites avec leurs forces et limites. Les resultats sur L1-rARN/ARN eclairent les mecanismes de regulation de la traduction en montrant des differences d’affinite pour l’ARN des sous domaines I et II de L1. L’analyse de mutants de L1 dans le site de liaison a l’ARN du sous domaine I eclairent la nature des liaisons non covalentes sous tendant l’affinite de ce sous domaine pour l’ARN et souligne l’importance de la structure de L1, de sa « complementarite » avec l’ARN et de liaisons hydrogenes non accessibles au solvant. Les travaux de modelisation et de dynamique moleculaire sur l’interaction CSD:acides nucleiques montrent que la sequence nucleotidique module l’affinite de ce complexe, l’oligonucleotide de type oligoG donnant le complexe le plus stable suivi des sequences de type oligoU et oligoA puis des oligoT et oligoC. L’orientation du brin d’ARN par rapport au CSD impacte aussi la stabilite du complexe. Une analyse des surfaces d’interaction et de la nature des liaisons intermoleculaires, montre que des principes similaires guident l’interaction L1:ARN et CSD:acides nucleiques : geometrie complementaire des partenaires et liaisons hydrogene protegees du solvant." @default.
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