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• W2025616913 abstract "The electrophoretic characteristics of human submaxillary and parotid saliva amylase were compared after the amylase had been isolated from these gland secretions by gel filtration on columns of Sephadex G-100. Acrylamide gel electrophoresis of the fractions possessing amylase activity showed similar patterns of amylolytic components for both types of secretion under various conditions of pH and gel density. Although matching zymogram patterns of starch digestion had been observed in initial experiments when freshly-drawn specimens of submaxillary and parotid saliva were subjected to electrophoresis at pH 9.0, the stained patterns of the amylase regions of the gels were different. The submaxillary saliva showed at least two amylase-region components which did not migrate in coincidence with the parotid amylase isoenzymes. However, through the use of gel filtration, these components could be separated from the submaxillary amylase and it was concluded, from subsequent tests of their electrophoretic characteristics and starch-digesting capacities, that these unidentified proteins were not amylase isoenzymes. Les caractéristiques électrophorétiques de l'amylase de la salive des glandes sous-maxillaire et parotide humaines ont été comparées après que l'amylase a été isolée de sécrétions de ces glandes par filtration de gel sur colonnes de Sephadex G-100. L'électrophorèse par gel Acrylamide de fractions possédant l'activité amylase montra des types similaires de composantes amylolytiques pour les deux types de sécrétion sous des conditions variées du pH et de densité du gel. Quoique des types opposés de zymogramme de digestion de l'amidon ont été observés dans les expériences initiales, quand les échantillons fraîchement retirés de la salive des glandes sous-maxillaire et parotide ont été sujets à l'électrophorèse au pH 9,0, les modèles tachés de régions d'amylase des gels étaient différents. La salive sous maxillaire montra au moins deux composantes de régions d'amylase qui n'ont pas émigré, coincidant avec les isoenzymes de l'amylase de la parotide. Cependant, par 1,usage de la filtration de gel, ces composantes pourraient être séparées de l'amylase de la glande sous-maxillaire et de tests ultérieurs sur leurs caractéristiques électrophorétiques et de capacités de la digestion de l'amidon on a conclu que ces protéines non-identifiées n'étaient pas des isoenzymes d'amylase. Die elektrophoretischen, charakteristischen Eigenschaften vom menschlichen Unterkiefer und parotitischer Speichelamylase wurden verglichen nachdem die Amylase von diesen Drüsensekretionen durch Gelfiltrierung auf Säulen von Sephadex G-100 isoliert worden war. Die acrylamide Gel-Elektrophorese der Amylaseaktivität aufweisenden Fraktionen zeigte ein ähnliches Bild von amylolytischen Bestandteilen bei beiden Sekretionsarten unter verschiedenen Bedingungen des pH und der Geldichte. Obwohl bei den anfänglichen Experimenten, wo frischentnommene Spezimen von Unterkiefern und parotitischem Speichel einer Elektrophorese bei 9,0 pH unterzogen wurden, einander gleichende Zymogrammbilder von Stärkeverdauung beobachtet wurden, waren die angefärbten Muster von dem Amylasenfeldern des Gels von einander verschieden. Der Unterkieferspeichel zeigte zumindest zwei Amylasefelderbestandtei le, die nicht in Koinzidenz mit parotitischen Amylaseisoenzymen wanderten. Es knonten je doch unter Verwendung von Gelfiltrierung diese Bestandteile von der Unterkieferamylase getrennt werden und nach weiteren Testen betreffend die elektrophoretischen, charakteristischen Eigenschaften und die Stärkeverdaungsfähigkeit zog man die Schlussfolgerung, dass diese nicht-identifizierten Proteine nicht Amylaseisoenzymen waren." @default.
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