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• W2033990426 abstract "3,5,3'-Triiodo-thyroformic (TF3), 3,5,3'-triiodo-thyroacetic (TA3) and 3,5,3'-triiodo-thyropropionic (TP3) acids, which are structural analogs of 3,5,3'-triiodo-L-thyronine (LT3), have been found to inhibit beef liver glutamate dehydrogenase (GlDH), horse liver alcohol dehydrogenase (ADH) and pig heart isocitrate dehydrogenase (ICDH), but different mechanisms are involved. TF3, TA3 and TP3 inhibit GlDH non competitively with respect to NADP, but competitively with ADP-ribose, an activator of GlDH. For the inhibition of ADH, the three iodinated derivatives compete with NAD and ADP-ribose; ADP-ribose being itself competitive with NAD. So, it appears that TF3, TA3 and TP3 interfere with the coenzyme binding by blocking the binding site of the ADP-ribose portion of the coenzyme. These iodinated inhibitors quench the enhanced fluorescence which originates from the enzyme-coenzyme binding. However, in the case of the GlDH, TP3 exhibit an opposite effect. E.s.r. studies showed that ICDH inhibition by TA3, did not result from the chelation of Mn2+, but that TA3 impaired binding of Mn2+ to the enzyme and coenzyme. Les acides triiodo-3,5,3' thyroformique (TF3), triiodo-3,5,3' thyroacétique (TA3) et triiodo 3,5,3' thyropropionique (TP3) analogues structuraux de la triiodo-3,5,3' L-thyronine (L-T3), inhibent la glutamate deshydrogénase de foie de boeuf (GlDH), l'alcool deshydrogénase de foie de cheval et de levure (ADH) et l'isocitrate deshydrogénase de coeur de porc (ICDH), enzymes à effecteurs cationiques, selon des modalités différentes. En présence de GlDH, les trois dérivés iodés se révèlent compétitifs de l'ADP—ribose, activateur de l'enzyme, mais non compétitifs du cosubstrat NADP. Avec l'ADH. ils sont compétitifs d'une part du coenzyme NAD et d'autre part de l'ADP-ribose, lequel est lui-même compétitif de NAD. Ceci témoigne d'une modification de la fixation du coenzyme par l'intermédiaire de sa structure adénylique à la protéine enzymatique. L'exaltation de la fluorescence de NADH observée en présence d'ADH et GlDH, ou de NADPH en présence d'ICDH, résultant de la liaison du cosubstrat à l'enzyme par sa fraction nicotinamide, tend à disparaître après addition de TF3, TA3 ou TP3. L'influence de TP3 sur le complexe GlDH-NADH constitue une exception puisque la fluorescence est dans ce cas augmentée en présence du dérivé iodé. L'étude du spectre RPE de Mn2+ en présence d'ICDH et de divers effecteurs de la réaction enzymatique montre que TA3 ne chélate pas l'ion Mn2+ en solution pure, mais modifie la liaison de celui-ci à la protéine enzymatique en présence de NADP." @default.
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