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• W2034889843 abstract "Human erythrocyte phosphofructokinase was purified 150 fold by DEAE cellulose adsorption and ammonium sulfate precipitation. At pH 7,5 the enzyme exhibits allosteric kinetics with respect to ATP, fructose 6 phosphate, and Mg2+. ATP at high concentration acted as an inhibitor and ADP, 5′AMP, 3′,5′, AMP, acted as activators. Both effectors seemed to decrease the homotropic interactions beetween the fructose 6 phosphate molecules. The activators increased the affinity of phosphofructokinase for the substrate (F6P), the inhibitor decreased it. These ligands had no effect on the maximum velocity of the reaction except in the case of ADP. Interactions between the substrates and the effector ligands on the enzyme were considered in terms of the Monod - Changeux - Wyman model for allosteric proteins. With GTP and ITP, no inhibition was observed. At saturing concentration of GTP, ATP still inhibited phosphofructokinase. Both 3′5′ AMP and fructose 6 phosphate increased the concentration of ATP required to produce an inhibition of 50 %. Citrate, like ATP, inhibited phosphofructokinase by binding most likely at the same allosteric site. Erythrocyte phosphofructokinase is inhibited by 2–3 DPG. The study of the relation log V max = f (pH) suggested, that the active center contains at least one imidazole and one sulfhydryl group. La phosphofructokinase d'érythrocyte humain a été purifiée environ 150 fois par adsorption sur DEAE cellulose et précipitation par le sulfate d'ammonium. A pH 7,5 l'enzyme révèle une cinétique allostérique vis-à-vis de l'ATP, du F6P et du Mg2+. L'ATP à forte concentration joue le rôle d'inhibiteur, et l'ADP, le 5'AMP, le 3′5′AMP jouent le rôle d'activateurs. Ces effecteurs semblent diminuer les interactions homotropes entre les molécules de F6P. Les activateurs augmentent l'affinité de la phosphofructokinase pour le susbtrat F6P l'inhibiteur la diminue. Ces ligands n'ont pas d'effet sur la vitesse maximale de la réaction sauf dans le cas de l'ADP. Les interactions entre les molécules de substrat et de ligands effecteurs sont considérées dans les termes du modèle défini par Monod - Changeux - Wyman pour les protéines oligomériques. Avec le GTP et l'ITP, aucune inhibition n'est observée. A concentration saturante de GTP l'ATP inhibe encore la phosphofructokinase. Le 3′5′ AMP et le F6P augmentent la concentration d'ATP nécessaire pour produire 50 % d'inhibition. Le citrate, tout comme l'ATP inhibe la phosphofructokinase en se fixant probablement au même site allostérique. La phosphofructokinase d'érythrocyte est inhibée par le 2–3 DPG. L'étude de la relation log V max = f (pH) suggère que le centre actif contient au moins un groupement imidazol et un groupement sulfhydryl." @default.
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