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• W2039359817 abstract "Les défensines sont des protéines de petite taille, riches en ponts disulfure, largement distribuées dans le règne végétal. Elles possèdent toutes un domaine « knottin » qui se caractérise par l’existence d’un nœud (entrelac) de ponts disulfure. Ce nœud est constitué d’un pont disulfure qui vient traverser une grande boucle constituée par deux autres ponts disulfure reliés au squelette peptidique. Cette organisation suppose que le pont disulfure traversant soit disposé perpendiculairement par rapport aux deux autres ponts disulfure constituant la boucle. Ce domaine « knottin » est relié à une longue queue C-terminale riche en hydroxyproline (défensines à longue chaîne d’environ 110 acides aminés) ou non (défensines à courte chaîne d’environ 50 acides aminés). L’allergène Art v 1 du pollen d’armoise (Artemisia vulgaris) est le prototype des défensines à longue chaîne, tandis que la plupart des défensines de Brassicacées sont des défensines à courte chaîne. À l’exception d’Art v 1 et de l’allergène Amb a 4 du pollen d’ambroisie (Ambrosia artemisiifolia) qui sont des allergènes bien connus, l’allergénicité des autres défensines végétales est loin d’avoir été démontrée. Néanmoins, le fait que les plages électropositives (constituées de lysine et d’arginine) et électronégatives (constituées d’acides aspartique et glutamique) identifiées à la surface d’Art v 1 et d’Amb a 4 se retrouvent dans quelques autres défensines, suggère que d’autres défensines pourraient être allergéniques. Des investigations cliniques et biologiques seront bien sûr nécessaires pour justifier ce statut d’allergène. Defensins are small disulfide-rich proteins, which are widely distributed in plants. They all have a knottin domain with an abcabc topology, which is characterized by the existence of a knot interlaced with disulfide bridges. The knot is made up of a disulphide bridge, which is crossed by a loop formed by two other disulfide bridges connected to a peptide backbone. This structure denotes that the crossing disulfide bridge(s) is oriented perpendicularly to the two other disulfide bridges forming the loop. The knottin domain can be connected either by a long C-terminal tail rich in hydroxyproline (definsins with a long chain with about 110 amino acids) or by a short C-terminal chain (with about 50 amino acids). The Art v 1 allergen of mugwort (Artemisia vulgaris) pollen is the prototype of the long-chain defensins whereas defensins of the Brassicaceae essentially belong to the short-chain defensin group. Except for Art v 1 and the closely-related Amb a 4 allergen from ragweed (Ambrosia artemisiifolia) pollen, both of which are well-known allergens, the allergenicity of other plant defensins is far from being clinically demonstrated. Nevertheless, the fact that electropositive amino acid patches (with lysine and arginine) and electronegative patches (with aspartic and glutamic acids) which have been identified on the surface of both Art v 1 and Amb a 4 also exist in a few other defensins suggests that other defensins could also be allergenic. Further clinical and immunological investigations are necessary to ascertain the allergenicity of these putative defensin allergens." @default.
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