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• W2042199543 abstract "1. Highly purified preparations of α-carboxylase from wheat germ catalyze the synthesis of acetylmethylcarbinol (AMC) from pyruvate and acetaldehyde and from acetaldehyde alone. 2. The AMC thus synthesized has been isolated and its identity established by conversion to diacetyl, periodate degradation, and by analysis of the semicarbazone. 3. It has been shown that the decarboxylase and AMC-synthesizing activities are associated with the same enzyme, α-carboxylase. The conclusion is based on the constant ratio of decarboxylation to AMC synthesis throughout a 2,700-fold purification, on the identical effects of partial inactivation and of pH, and on the identical requirements for diphosphothiamin and a metallic ion for the various activities. 4. The AMC synthesized by α-carboxylase consists of 72% of the (+) and 28% of the (−) optical isomer. 5. A scheme has been proposed for the enzymic transformation catalyzed by α-carboxylase. Known facts about the α-carboxylase of yeast, higher plants, and of animal tissues may be explained in terms of the formation of a relatively stable enzyme-acetaldehyde complex, wherein the aldehyde is linked to the diphosphothiamin moiety of the enzyme. It has been suggested that the formation of a similar intermediate may be the first step in the enzymic oxidation of pyruvate. 1. Des préparations hautement purifiées de α-carboxylase de germe de blé catalysent la synthèse de l'acétylméthylcarbinol (AMC) à partir du pyruvate et de l'aldéhyde acétique ainsi qu'à partir de l'aldéhyde acétique seule. 2. L'AMC ainsi synthétisé a été isolé et son identité établie par transformation en diacétyl, par dégradation au perjodate et par analyse de la semicarbazone. 3. Nous avons montré que les activités de décarboxylase et de synthèse d'AMC sont associées au même enzyme, l'α-décarboxylase. Cette conclusion est basée sur la constance du rapport dé-carboxylation/synthèse d'AMC au cours d'une purification poussée (2700 fois), sur l'identité des effets produits par une inactivation partielle et par le pH et sur les besoins identiques de diphosphothiamine et d'un ion métallique pour les diverses activités. 4. L'AMC synthétisé par l'α-carboxylase contient 72% d'isomère optique (+) et 28% d'isomère (−). 5. Nous avons proposè un schéme des transformations enzymatiques catalysée par l'α-carboxylase. Des faits connus concernants l'α-carboxylase de la levure, de plantes supérieures et de tissus animaux peuvent s'expliquer par la formation d'un complexe relativement stable enzyme-aldéhyde acétique, où l'aldehyde est liée à la diphosphothiamine de l'enzyme. Nous avons suggéré l'idée que la formation d'un intermédiaire semblable serait le première étappe de l'oxidation enzymatique du pyruvate. 1. Waitgehend gereinigte α-Carboxylase-Präparate aus Weizenkeimen katalysieren die Synthese von Acetylmethylcarbinol (AMC) aus Pyruvat und Acetaldehyd oder aus Acetaldehyd allein. 2. Das auf diese Weise synthetisierte AMC wurde isoliert und seine Identität durch Umwandlung in Diacetyl, durch Abbau mit Perjodat und durch Analyse des Semicarbazons festgestellt. 3. Es wurde gezeigt, dass die Decarboxylase- und die AMC-Synthese-Aktivität zu demselben Enzym, der α-Carboxylase gehören. Dieser Schluss gründet sich auf das konstante Verhältnis Decarboxylase/AMC-Synthese bei 2700 facher Verdünnung, auf die Gleichheit der Wirkungen von partieller Inaktivierung und pH und auf den gleichen Bedarf an Diphosphothiamin und einem Metallion für die verschiedenen Aktivitäten. 4. Das AMC, welches durch die α-Carboxylase synthetisiert wird, enthält 72% des optischen (+)-Isomeren und 28% des (−)-Isomeren. 5. Ein Schema der enzymatischen, durch α-Carboxylase katalysierten Umwandlungen wurde vorgeschlagen. Bekannte Tatsachen über α-Carboxylasen von Hefe, höheren Pflanzen und tierischen Geweben können durch die Bildung eines relativ stabilen Komplexes Enzym-Acetaldehyd, wo das Acetaldehyd an den Diphosphothiaminteil des Enzyms gebunden ist, erklärt werden. Die Bildung eines ähnlichen Zwischenproduktes könnte die erste Stufe der enzymatischen Pyruvatoxydation sein." @default.
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