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• W2044654888 abstract "1. Evidence is given for the existence of actin and tropomomysin impurities in “cyrstalline” myosin. 2. The existence of subunits in myosin has been demonstrated by studying the depolymerisation of purified myosin in concentrated urea and guanidine hydrochloride solutions, dilute acid and alkali. Collateral data from end-group assay (Bailey15) show that in all cases no peptide bonds are split except in alkali at pH 13. 3. The fractionation of subunits of myosin has been effected in a medium of urea and ethanol or with ammonium sulphate after complete depolymerisation in urea; and the size and shape of the fragments studied with osmotic pressure, viscosity and fluorescence-polarisation techniques. 4. Purified myosin appears to contain two types of subunits: about 92% of highly asymmetric units of average particle weight 165,000 which may be cyclic, and about 8% of units of average weight 16,000 and axial ratio ∼ 12 5. The small fragments could only be detached from the myosin macromolecule by treatment with urea, but not by alkali or acid, while maximum depolymerisation of the myson “skeleton” seems to occur at pH 10.7. 6. The depolymerisation of myosin with 5.7 M urea of 5.7 M guanidine hydrochloride is a very slow process. At 20°C, pH 6.5, apparent equilibrium was not reached until after several months treatment in urea. Guanidine hydrochloride appears to be less effective. 7. There is no evidence as yet that tropomyosin forms a part of the myosin molecule, nor has it been possible to separate the adenosine triphosphatase activity. 1. La myosine “cristalline” renferme de l'actine et de la tropomyosine à l'état d'impuretés. 2. La dépolymérisation de la myosine purifiée, dans des solutions concentrées d'urée et de chlorhydrate de guanidine, ou dans les acides ou les alcalis dilués, montre qu'il existe des subunités dans la myosine. Des déterminations de bouts de chaînes, effectuées parallèlement ce travail (Bailey15) indiquent que dans aucun cas il n'y a de rupture de liaisons peptides, sauf dans les alcalis à pH 13. 3. Aprs̀ dépolymérisation complète dans l'urée, les subunités de myosine sont fractionnées en présence d'urée et d'éthanol ou de sulfate d'ammonium. La taille et la forme des fragments ont éte étudiées par pression osmotique, viscosité et fluorescence-polarisation. 4. La myosine purifiée contient deux types de subunités: 92% des particules sont fortement asymétriques, de poids moyen 165,000 et peut-être cycliques; 8% ont un poids moyen de 16,000 et un rapport axial ∼ 12. 5. Les fragments de petite taille sont détachés de la macromolécule de myosine, uniquement par traitement à l'urée, et non par les alcalis et les acides, alors que la dépolymérisation maximum du “squelette” de la myosine se produit à pH 13. 6. La dépolymérisation de la myosine par l'urée 6.7 M ou le chlorhydrate de guanidine 5.7 M est très lente. A 20° C, et pH 6.5, l'équilibre apparent n'est pas attaint aprés plusiures mois de traitement par l'urée. Le chlorhydrate de guanidine semble moins efficace. 7. Il n'est pas encore prouvé que la tropomyosine fasse partie de la molécule de myosine. Il n'a pas été possible non plus de séparer l'activité adénosine-triphosphatasique. 1. Die Existenz von Aktin und Tropomyosinverunreinigungen in “kristalliertem” Myosin wurde augenscheinlich gemacht. 2. Die Existenz von Untereinheiten in Myosin wurde durch die Untersuchung der Depolymerisierung von gereinigtem Myosin in konzentrierten Harnstoff- und Guanidin-hydrochloridlösungen, verdünnter Säure und Alkali gezeigt. Gleichlaufende Daten der Endgruppen-bestimmung (Bailey15) zeigen, dass in allen Fällen, ausser in Alkali bei pH 13, keine Peptidbindungen gesprengt werden. 3. Die Fraktionieru der Untereinheiten des Myosines wurde in Harnstoff und Äthanolmedium oder mit Ammoniumsulfat nach der vollständigen Depolymerisation in Harnstoff bewirkt und die Gr:osse und Form der Bruchstücke durch osmotische Druck-, Viskositäts- und Fluoreszenzpolarisationsmessungen untersucht. 4. Gereinigtes Myosin scheint zwei Typon von Untereinheiten zu enthalten; ungefähl 92% von höchst asymmetrischen Einheiten mit einem durchschnittlichen Teilchengewicht von 165,000, die cyclisch sein können, und ungefähr 8% von Einheiten mit einem Durchsnittligewicht von 16, 000 und einem Achsenverhältnis von ∼ 12. 5. Die kleinen Bruchstücke konnten nur durch Behandlung mit Harnstoff vom Myosinmakro-molekül losgelöst werden, aber nicht mit Alkali oder Säure, während die maximale Depolymerisation des Myosin-“Skeletts” scheinbar bei pH 10.7 stattfindet. 6. Die Depolymerisation des Myosins mit 6.7 M Harnstoff oder 5.7 M Guanidin-hydrochlorid ist ein sehr langsam verlaufender Prozess. Das augenscheinliche Gleichgewicht wurde erst nach einer mehrmonatigen Behandlung mit Harnstoff bei 20° C und pH 6.5 erreicht. Guanidin-hydrochlorid scheint weniger wirksam zu sein. 7. Bis jetzt liegt noch kein Beweis vor, dass Tropomyosin einen Teil des Myosinmoleküles bildet, noch war es möglich gewesen, die Adenosintriphosphataseaktivität abzutrennen." @default.
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