FRINK Linked Data Fragments server

Matches in SemOpenAlex for { <https://semopenalex.org/work/W2046099466> ?p ?o ?g. }

• W2046099466 endingPage "1093" @default.
• W2046099466 startingPage "1085" @default.
• W2046099466 abstract "The immediate and reversible N → R conformational transition of β-lactoglobulin A and B, occurring from pH 6.8 to 9.25 at 20°, is characterized by a transformation of 15 p. 100 β-structure into random structure, while the α-helix content remains constant. Above pH 7.4 the laevorotation of β-A and β-B solutions, saturated with air, increases as a function of time, the faster the higher the pH. This alkaline denaturation causes an irreversible transformation of β-structure to random structure, while the α-helix content hardly changes. At pH 8.9 and 20° the irreversible conformational change is accompanied by the formation of at least two groups of components eluting faster on Sephadex G-100 than unaltered β-lactoglobulin. These components are isoluble at pH 5.2. A marked decrease in thiol content is also observed. The increase in laevorotation, the polymerization, and the decrease in thiol content due to alkaline denaturation are nearly twice as fast at pH 8.9 and 20° for β-A than for β-B. La transition conformationnelle NR des β-lactoglobulines, qui se produit de manière instantanée et réversible à 20o entre pH 6,8 et 9,25, se caractérise par un changement de 15 p. 100 de la structure β en structure désordonnée, le pourcentage de l'hélice α restant constant. Au-dessus de pH 7,4 et en présence d'air la lévorotation des solutions de β-A et de β-B croît en fonction du temps et ce d'autant plus rapidement que le pH est élevé. Cette dénaturation alcaline provoque une transformation irréversible de la structure β en structure désordonnée, tandis que le pourcentage d'hélice α ne varie guère. A pH 8,9 et 20o le changement conformationnel irréversible s'accompagne de la formation d'au moins deux groupes de composants s'éluant plus rapidement sur Sephadex G-100 que la β-lactoglobuline comme telle. Ces composants sont insolubles à pH 5,2. Une diminution prononcée du contenu en groupes thiol est également observée. L'accroissement de lévorotation, la polymérisation et la diminution du contenu en groupes thiol, dus à la dénaturation alcaline, se produisent à pH 8,9 et 20o environ deux fois plus rapidement pour la β-A que pour la β-B. Die β-Lactoglobuline A und B unterliegen bei 20o im pH-Bereich von 6,8 bis 9,25 einem unmittelbaren und reversiblen NR -Konformationsübergang. Während bei diesem Vorgang der Gehalt an α-Helix konstant bleibt, beobachtet man bei den Bereichen mit β-Struktur eine Uberführung in ungeordnete Konformation im Ausmaβ von 15 p. 100. Bei luftgesättigten Lösungen der beiden Proteine steigt oberhalb pH 7,4 die Laevorotation mit der Zeit, und zwar um so schneller, je höher der pH-Wert ist. Diese alkalische Denaturierung stellt eine irreversible Umwandlung der β-Struktur in ungeordnete Konformation dar, der Gehalt an α-Helix wird auch hierbei kaum verändert. Die irreversible Konformationsänderung bei 20o und pH 8,9 ist mit der Entstehung von mindestens zwei Komponentengruppen verbunden, deren Elutionsvolumina an Sephadex G-100 kleiner sind als die der unveränderten β-Lactoglobuline. Der Thiol-Gehalt der Denaturierungsprodukte ist gegenüber dem der Ausgangsmaterialien signifikant erniedrigt, die Substanzen sind bei pH 5,2 unlöslich. Beim β-Lactoglobulin A verlaufen die durch alkalische Denaturierung bei 20o und pH 8,9 bewirkte Zunahme der Laevorotation, die Abnahme des Sulfhydrylgruppen-Gehaltes und die Polymerisation fast doppelt so schnell wie beim β-Lactoglobulin B." @default.
• W2046099466 created "2016-06-24" @default.
• W2046099466 creator A5012943679 @default.
• W2046099466 creator A5043793558 @default.
• W2046099466 creator A5069025160 @default.
• W2046099466 date "1971-01-01" @default.
• W2046099466 modified "2023-10-13" @default.
• W2046099466 title "Polarimetric and chromatographic investigation of the irreversible transformation of β-lactoglobulin A and B upon alkaline denaturation." @default.
• W2046099466 cites W121753708 @default.
• W2046099466 cites W1484221965 @default.
• W2046099466 cites W1517875912 @default.
• W2046099466 cites W1547548008 @default.
• W2046099466 cites W1564970503 @default.
• W2046099466 cites W1594528844 @default.
• W2046099466 cites W175416640 @default.
• W2046099466 cites W1833525866 @default.
• W2046099466 cites W1969088407 @default.
• W2046099466 cites W1987607851 @default.
• W2046099466 cites W2008916770 @default.
• W2046099466 cites W2012160787 @default.
• W2046099466 cites W2020019715 @default.
• W2046099466 cites W2053023314 @default.
• W2046099466 cites W2072042170 @default.
• W2046099466 cites W2081028325 @default.
• W2046099466 cites W2320297957 @default.
• W2046099466 cites W2321751778 @default.
• W2046099466 cites W2323685889 @default.
• W2046099466 cites W2333301444 @default.
• W2046099466 cites W2333363395 @default.
• W2046099466 cites W2333411751 @default.
• W2046099466 cites W2621691283 @default.
• W2046099466 cites W81279552 @default.
• W2046099466 doi "https://doi.org/10.1016/s0300-9084(71)80197-9" @default.
• W2046099466 hasPubMedId "https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/5150740" @default.
• W2046099466 hasPublicationYear "1971" @default.
• W2046099466 type Work @default.
• W2046099466 sameAs 2046099466 @default.
• W2046099466 citedByCount "16" @default.
• W2046099466 countsByYear W20460994662018 @default.
• W2046099466 countsByYear W20460994662021 @default.
• W2046099466 crossrefType "journal-article" @default.
• W2046099466 hasAuthorship W2046099466A5012943679 @default.
• W2046099466 hasAuthorship W2046099466A5043793558 @default.
• W2046099466 hasAuthorship W2046099466A5069025160 @default.
• W2046099466 hasConcept C13965031 @default.
• W2046099466 hasConcept C185592680 @default.
• W2046099466 hasConcept C2776923230 @default.
• W2046099466 hasConcept C2777339483 @default.
• W2046099466 hasConcept C43617362 @default.
• W2046099466 hasConcept C71240020 @default.
• W2046099466 hasConcept C8010536 @default.
• W2046099466 hasConceptScore W2046099466C13965031 @default.
• W2046099466 hasConceptScore W2046099466C185592680 @default.
• W2046099466 hasConceptScore W2046099466C2776923230 @default.
• W2046099466 hasConceptScore W2046099466C2777339483 @default.
• W2046099466 hasConceptScore W2046099466C43617362 @default.
• W2046099466 hasConceptScore W2046099466C71240020 @default.
• W2046099466 hasConceptScore W2046099466C8010536 @default.
• W2046099466 hasIssue "10" @default.
• W2046099466 hasLocation W20460994661 @default.
• W2046099466 hasLocation W20460994662 @default.
• W2046099466 hasOpenAccess W2046099466 @default.
• W2046099466 hasPrimaryLocation W20460994661 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W1970974546 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W1978363886 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W1985999747 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W1995372303 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W1996140555 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W2045743114 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W2070588828 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W2086799438 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W2407568947 @default.
• W2046099466 hasRelatedWork W2408794883 @default.
• W2046099466 hasVolume "53" @default.
• W2046099466 isParatext "false" @default.
• W2046099466 isRetracted "false" @default.
• W2046099466 magId "2046099466" @default.
• W2046099466 workType "article" @default.