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• W2062439428 abstract "Two spectrophotometric methods for cholinesterase determination which utilize thiocholine chloride esters as substrates were developed. The disappearance of the C-S bond at 229 mμ during the enzymic hydrolysis of the thiocholine chloride esters, permitted the measurement of the rate and activity of the enzyme samples. The reduction of indophenol by the thiocholine liberated during the enzymatic hydrolysis made the evaluation of enzyme activity feasible in the visible spectrum at 600 mμ. These methods are simple, rapid, and accurate in analyzing cholinesterase activity or inhibition. They also serve to measure the cholinesterase activity of as little as 0.01–0.001 ml samples of blood, serum, or tissue extracts. Description de deux méthodes spectrophotométriques utilisant des esters de chlorure de thiocholine comme substrata, pour le dosage de la cholinestérase. La disparition de la liaison C-S à 229 mμ au cours de l'hydrolyse enzymatique des esters de chlorure de thiocholine permet de déterminer la concentration et l'activité de l'enzyme dans les échantillons étudiés. La réduction de l'indophénol par la thiocholine mise en liberté au cours de l'hydrolyse enzymatique permet d'évaluer l'activité de l'enzyme dans le spectre visible à la longueur d'onde de 600 mμ. Ces méthodes permettent d'analyser l'activité ou l'inhibition de la cholinestérase par des procédés simples, rapides et précis. Elles peuvent également servir à mesurer l'activité de la cholinestérase dans des échantillons de sang, de sérum, ou d'extraits de tissus de volume très réduit de l'ordre de 0.01 à 0.001 ml, Zwei spektrophotometrische Verfahren für die Bestimmung der Cholinesterase, welche Chlorthiocholinester als Substratum verwenden, wurden entwickelt. Das Verschwinden des C-S Bandes im Wellenbereich bei 229 mμ während der Enzym-hydrolyse der Chlorthiocholinester gestattete die Messung des Tätigkeitsausmasses der untersuchten Enzymeroben. Reduktion von Indochinol durch das während der Enzymhydrolyse freigewordene Thiocholin ermöglichte die Auswertung der Enzym-tätigkeit im sichtbaren Spektrum bei 600 mμ. Die Verfahren sind einfach, schnell durchführbar und für die Analysierung der Cholinesteraseaktivität oder -hemmung exakt. Sie können auch dazu dienen, die Cholinesteraseaktivität in geringen, nicht mehr als 0.01–0.001 ml betragenden Proben von Blut, Serum oder Gewebsauszügen zu bestimmen. Былo paзpaбoтaнoдвa cпeктpoфoтoмeтpичecкич мeтoдaдля oпpcдcлeния чoлинэc/ c пpимeнeниeм члopтиoчoлинoвыч эфиpoв в кaчccт/qv/ye cyбcт/ Иcчeзнoвeниe cвязи C-S пpи 229 mμ пpи энзимнoм гидpoлизe члopтиoчoлинoвыч эфиpoв / пpoизв/yecти oпpeдeлeниe знaчeния и aктивнocть энзимныч гpoб. Boccтaнoвлeниe индoфeнoлa тиoчo-линoм, ocвoбoждaющимcя в пpoцecce энзимнoгo гидpoлизa, пoзвoляeт пpoизвoдить oцeнкy энзимнoй aктивнocти в видимoй чacти cпeктpa пpи 600 mμ. Oпиcывaeмыe мeтoды oтличaютcя пpocтoтoй, быcтpoтoй и тoчнocтью пpи aнaлизи aктивнocти, тaк и ингибиции чoлинэcтepaзы. Иpи пoмoщи этич мeтoдoв тaкж/y пpoизвoдить oпpeдeлeниe aктивнocти чoлинэcтepaзы в 0,01–0,001 мл мл кpoви, cepyмa или ткaнeвoгo экcтpaктa." @default.
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