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• W2065720558 abstract "Glucoamylase from Aspergillus niger was covalantly bound to three acrylic carriers differing in the content of amino groups, particle size, porosity, etc. Yield of immobilization ranged from 58.7% to 87.0%. Enzyme immobilized on Vinylaff 818 was the most stable. That carrier was a copolymer of butyl acrylate and ethylene dimethacrylate, containing 0.44 mmol/g of amino groups. The immobilized catalyst used for hydrolysis of 40% maltodextrin solution (DE 18.3) retained its initial activity at 50°C for about 33 d. The pretreatment of soluble glucoamylase with low concentrated glutaraldehyde solution (0.13%, 1.4 mg/100 mg of protein) increased the operational stability of immobilized enzyme to about 50 d and its half-life to 60 d. The immobilization of enzyme on Vinylaff 818 resulted in the slight shift of pH optimum to acid side, though it did not influence the temperature optimum. Thermostability of immobilized glucoamylase in the range of temperature between 50 and 75°C was higher than that of soluble enzyme. Maximum concentrations of glucose in hydrolyzates were obtained in relatively short time. The prolonged hydrolysis of concentrated starch substrate by enzyme immobilized on the porous carrier caused, however, the accumulation of disaccharides with simultaneous reduction of glucose content. Covalent an acrylische Träger gebundene Glucoseamylase. Glucoamylase aus Aspergillus niger wurde covalent an drei acrylische Träger gebunden. Diese unterschieden sich voneinander durch den Gehalt an Aminogruppen, Partikelgröße, Porosität usw. Die Ergiebigkeit der Immobilisierung betrug von 58,7 bis 87%. Die gröβte Stabilität zeigte das an Vinylaff 818 immobilisierte Enzym. Dieser Träger war ein Copolymer des Butylacrylats und des Ethylendimethacrylats mit einem Aminogruppengehalt von 0,44 mmol/g. Der immobilisierte Katalysator behielt bei der Hydrolyse einer 40% Maltodextrinlösung (DE 18.3) die Ausgangsaktivität bei 50°C über 33 d, und seine Halbwertzeit betrug 48 d. Eine Vorbehandlung der löslichen Glucoamylase mit geringen Konzentrationen an Glutaraldehyd (0,13%, 1,4 mg/100 mg Protein) hat die Wirkungsstabilität des immobilisierten Enzyms bis ca. 50 d und die Halbwertzeit bis 60 d verlängert. Die Immobilisierung des Enzyms an Vinylaff 818 bewirkte eine geringe Verschiebung des pH-Optimums in die saure Richtung. Das Temperatur-Optimum blieb unverändert. Die Thermostabilität der immobilisierten Glucoamylase im Bereich von 50°C bis 75°C war höher als bei dem löslichen Enzym. Die höchsten Glucosekonzentrationen in den Hydrolysaten erhält man nach relativ kurzen Zeiten. Eine verlängerte Hydrolyse des konzentrierten Stärkesubstrats bei Anwendung des an einen porösen Träger immobilisierten Enzyms bewirkt jedoch eine Überhöhung der Disaccharide bei gleichzeitiger Verminderung des Glucosegehaltes." @default.
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