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• W2066156717 abstract "Von fünf Methan- und neun Methanol-utilisierenden Bakterienstämmen wurde die Coenzymabhängigkeit der Methanol-,Formaldehyd- und Formiat-Dehydrogenase untersucht. Alle Bakterienstämme verfügen über PMS-vermittelte Methanol-Dehydrogenase-Aktivität, aber in keinem war eine NAD+- oder NADP+-spezifische Methanol-Dehydrogenase bzw. eine FAD-abhängige Methanol-Oxydase nachweisbar. In „Serinweg-Bakterien”︁ ist für die Messung der Formaldehyd-Dehydrogenase ebenfalls PMS als Mediator erforderlich. „Hexulosephosphatweg-Bakterien”︁ verfügen zusätzlich über NAD+- und geringe NADP+-abhängige Formaldehyd-Dehydrogenase-Aktivitäten. Die Oxydation von Formiat erfolgt in „Serinweg-Bakterien”︁ und in den Methan-assimilierenden „Hexulosephosphatweg-Bakterien”︁ NAD+-spezifisch, in Zellhomogenaten der Methanol-assimilierenden Bakterienspecies konnte dieses Enzym nicht gemessen werden. Anhand spektralphotometrischer Analysen an Pseudomonas W 6 und Bakterium MB 58 konnte aber wahrscheinlich gemacht werden, daß in diesen Stämmen Formiat ebenfalls - Cytochrom vermittelt - endoxydiert werden kann. „Serinweg-Bakterien”︁ wie auch „Hexulosephosphatweg-Bakterien”︁ sind also in der Lage, reduzierte C1-Verbindungen auf direktem Wege über Formaldehyd zu Kohlendioxid zu oxydieren. Für jeden Stoffwechseltyp ist aber mindestens noch eine zusätzliche dissimilatorische Sequenz ausgebildet. In „Serinweg-Baketerien”︁ wird diese durch N-5, 10-Methylentetrahydrofolat-Dehydrogenase eingeleitet, in „Hexulosephosphatweg-Bakterien”︁ kann Formaldehyd unter Beteiligung der eigentlich assimilatorischen Sequenz durch oxydative Decarboxylierung von 6-Phosphogluconat endoxydiert werden. Bei der Konvertierung von C1-Verbindungen in zelleigene Substanz ist der Assimilation eine dissimilatorische Sequenz vorgelagert, besser, konkurrieren Assimilation und Dissimilation auf einem bestimmten Oxydationsniveau um die C1-Verbindung und in „Hexulosephosphatweg-Bakterien”︁ außerdem um 6-Phosphogluconat." @default.
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