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• W2067489859 abstract "L'hydrogénase de Paracoccus denitrificans induite par croissance autotrophe (H2, CO2 O2) se trouve localisée dans la membrane cytoplasmique. L'enzyme a été solubilisée par le Triton X-100 puis partiellement purifiée par centrifugation sur gradient de densité de saccharose. L'enzyme partiellement purifiée peut être séparée par électrophorèse sur gel de polyacrylamide et révélée sur gel soit par son activité benzyl viologène réductase, soit par le bleu de Coomassie. Ceci indique que l'hydrogénase peut réduire directement le benzyl viologène. Des cellules entières et des sphéroplastes intacts de P. denitrificans catalysent la réduction du benzyl viologène et du méthyl viologène par H2. Le passage aux ultrasons des cellules ou des sphéroplastes laisse l'activité hydrogénase inchangée. La réduction des viologènes par H2 n'est pas inhibée par la roténone, l'antimycine A, le 2n-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide (HOQNO) ou le cyanure de potassium même à des concentrations plus élevées que celles qui inhibent la respiration sur NADH. Les sphéroplastes intacts ou les cellules cassées de P. denitrificans, mais pas les cellules intactes, catalysent la réduction du ferricyanure de potassium par H2. La principale voie de transfert des électrons de l'hydrogène au ferricyanure est indirecte. L'activité hydrogène-ferricyanure réductase est inhibée par l'Antimycine A et HOQNO aux mêmes concentrations que celles qui inhibent la respiration sur NADH. La roténone et le cyanure de potassium n'inhibent pas la réduction du ferricyanure par l'hydrogène. Le point d'interaction entre l'hydrogénase et la chaîne de transport des électrons paraît donc être localisé entre le site sensible à la roténone et le site sensible à l'Antimycine A. Paracoccus denitrificans has been grown autotrophically on H2, CO2 and O2 and the induced hydrogenase activity has been shown to be membrane-bound. The enzyme has been solubilised by Triton X-100 and then partially purified by sucrose density gradient centrifugation. A gel electrophoretogram of this hydrogenase preparation shows a single band of hydrogenbenzyl viologen reductase activity which corresponds to a discrete protein band indicating that hydrogenase reduces benzyl viologen by direct interaction. Whole cells and unbroken spheroplasts of P. denitrificans catalyse hydrogenmediated reduction of benzyl viologen and methyl viologen. Disrupted cell and spheroplast preparations are equally active. Hydrogen-mediated reduction of viologen dyes is not inhibited by rotenone, antimycin A, 2n-heptyl-4-hydroxyquinoline N-oxide (HOQNO) or potassium cyanide at concentrations greater than are effective in inhibiting NADH-linked respiration. Intact spheroplasts and broken cell preparations of P. denitrificans, but not intact cells, catalyse the reduction of potassium ferricyanide by hydrogen. The major route for ferricyanide reduction is indirect. Hydrogen-ferricyanide reductase activity is inhibited by antimycin A and HOQNO over the same concentration range as is NADH-linked respiration. Rotenone and potassium cyanide do not inhibit reduction of ferricyanide by hydrogen. It is likely therefore that hydrogenase interacts with the electron transport chain at a site located between the rotenone-sensitive site and the antimycin A-sensitive site." @default.
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