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• W2068333310 abstract "Die Schl sselfunktion von energieumwandelnden Membranproteinen ist der Aufbau eines Protonengradienten durch gerichteten Protonentransfer. Die Rolle daran beteiligter proteingebundener Wassermolek le ist bislang nicht v llig verstanden, da auch aktuelle R ntgenstrukturanalysen nur die Positionen von Sauerstoff-, nicht aber die von Wasserstoffatomen solcher Protein-Wasser-Komplexe ergaben. Hier zeigen wir nun mit sowohl atomarer als auch zeitlicher Aufl sung, wie ein Membranprotein mittels proteingebundener Wassermolek le einen gerichteten Protonentransfer vollf hrt, im Gegensatz zu zuf lligem Protonentransfer in Wasser. Die Direktionalit t wurde durch eine Kombination aus R ntgenstrukturanalyse, zeitaufgel ster FTIR-Spektroskopie und Molek ldynamik(MD)-Simulationen aufgekl rt. AmBeispiel der Protonenpumpe Bakteriorhodopsin konnten wir nachweisen, dass minuti s kontrollierte Konformationsnderungen von wenigen Aminos urenseitenketten die Positionen von vororientierten Wassermolek len beeinflussen und den gerichteten Protonentransfer induzieren. Dieser Mechanismus funktioniert analog zu dem einer Diode aus der Elektronik: eine „Protonendiode“. Gem s der chemiosmotischen Theorie ist der Aufbau von Protonengradienten, z.B. durch Photosynthese oder oxidative Phosphorylierung, der Schl sselschritt zur Energieproduktion in lebenden Zellen. ATPasen nutzen den entstehenden Gradienten f r die Produktion von ATP, dem Treibstoff des Lebens. Im Gegensatz zu diesem gerichteten Protonentransfer in Proteinen ist der Protonentransfer in Wasser und Eis ein zufallsgesteuertes Ereignis. Bakteriorhodopsin (bR), ein Protein aus der Familie mikrobieller Rhodopsine, erzielt diesen gerichteten Protonentransfer durch lichtgetriebenes Protonenpumpen. Genau wie andere mikrobielle Rhodopsine besitzt bR ein Strukturmotiv aus sieben a-helicalen Transmembranhelices und ein Retinalmolek l als Chromophor, das ber eine protonierte Schiff-Base mit einer Lysin-Seitenkette an das Protein gebunden ist. Die Photoisomerisierung des Retinalmolek ls vom all-trans-Isomer im Proteingrundzustand (BR) zum 13-cis-Isomer startet einen Photozyklus, in dem bR eine Abfolge von Intermediaten namens J, K, L, M, N und O (Reihenfolge ihres zeitlichen Auftretens) durchl uft. W hrend des L-Mbergangs wird die protonierte SchiffBase (C=NH), die zentrale Protonenbindestelle im Protein, deprotoniert und ihr Gegenion Asp85 protoniert (Schritt 1 in Abbildung 1a). Der Protonierungsgrad von Asp85 bestimmt die Orientierung der Seitenkette von Arg82, weil Asp85 durch die Protonierung neutralisiert wird und damit die Salzbr cke mit Arg82 bricht. Dessen Seitenkette bewegt sich daraufhin auf Glu194/Glu204 zu (Schritt 2 in Abbildung 1a). Diese Bewegung destabilisiert einen protonierten Wassercluster zwischen Arg82, Glu194 und Glu204 – die Protonenabgabegruppe (Schritt 3 in Abbildung 1a) –, und das darin gespeicherte Proton wird an das extrazellul re Medium abgegeben. Die exakte Beschreibung der Protonenabgabegruppe ist dabei immer noch Gegenstand aktueller Diskussionen. Die Resultate von QM/MM-Simulationen mit einem Proton, den Wassermolek len und unterschiedlich vielen angrenzenden Aminos uren in der Quantenbox legen ein zwischen Glu194 und Glu204 geteiltes Proton, ein Zundel-Kation aus zwei Wassermolek len (H5O2 ) oder ein asymmetrisches EigenIon aus vier Wassermolek len (H9O4 ) nahe. Durch Ein[*] Dr. S. Wolf, E. Freier, Dr. M. Potschies, Prof. Dr. E. Hofmann, Prof. Dr. K. Gerwert Lehrstuhl f r Biophysik, Ruhr-Universit t Bochum Universit tsstrase 150, 44780 Bochum (Deutschland) Fax: (+49)234-321-4238 E-Mail : gerwert@bph.rub.de Homepage: http://www.bph.rub.de Dr. S. Wolf, Prof. Dr. K. Gerwert Department of Biophysics CAS–Max-Planck Partner Institute for Computational Biology Shanghai Institutes for Biological Sciences 320 Yue Yang Rd. 200031 Shanghai (VR China) [] Aktuelle Adresse: Lehrstuhl f r Biophysik, Universit t Konstanz (Deutschland) [] Diese Autoren trugen in gleichem Mas zu dieser Arbeit bei." @default.
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